Eiwitten chemische samenstelling

Eekhoorns

Lezing 2

De chemische samenstelling van eiwitten

Karakterisering van proteïnogene aminozuren

Eigenschappen van eiwitten en onderzoeksmethoden

Eiwitten zijn structurele componenten van organen en weefsels, vertonen enzymatische activiteit (enzymen) en zijn betrokken bij de regulering van het metabolisme. Transporteiwitten die protonen en elektronen door membranen transporteren, leveren bio-energie: lichtabsorptie, ademhaling, ATP-productie. Reserve-eiwitten (vooral typisch voor planten) worden in zaden afgezet en worden gebruikt om zaailingen tijdens ontkieming te voeden. ATP verbrandt, eiwitten zorgen voor mechanische activiteit, zijn betrokken bij de beweging van het cytoplasma en andere cellulaire organellen. De beschermende functie van eiwitten is belangrijk: hydrolytische enzymen van lysosomen en vacuolen breken schadelijke stoffen af ​​die de cel binnenkomen; glycoproteïnen zijn betrokken bij de bescherming van planten tegen ziekteverwekkers; eiwitten vervullen cryoprotectieve en antivriesfuncties. Eén eiwit kan twee of meer functies vervullen (sommige membraaneiwitten kunnen structurele en enzymatische functies vervullen).

Een verbazingwekkende verscheidenheid aan eiwitfuncties en een hoge prevalentie kwamen tot uiting in hun naam - eiwitten (uit het Griekse 'protos' - primair, belangrijkste). In de regel is het eiwitgehalte in planten lager dan bij dieren: in vegetatieve organen is de hoeveelheid eiwit gewoonlijk 5-15% van het droge gewicht. Dus in de bladeren van timothy bevat 7% eiwit, en in de bladeren van klaver en wiki - 15%. Meer eiwitten in zaden: granen gemiddeld 10-20%, peulvruchten en oliehoudende zaden - 25-35%. Sojaboonzaden zijn het rijkst aan eiwitten - tot 40% en soms hoger.

In plantencellen worden eiwitten meestal geassocieerd met koolhydraten, lipiden en andere verbindingen, evenals met membranen, dus het is moeilijk om zuivere preparaten te extraheren en te verkrijgen, vooral uit vegetatieve organen. In dit opzicht worden zaadproteïnen beter bestudeerd in planten, waar er meer zijn en waar ze gemakkelijker te extraheren zijn.

Eiwitten - organische verbindingen met de volgende elementaire samenstelling: koolstof 51-55%; zuurstof 21-23%; waterstof 6,6-7,3%; stikstof 15-18%; zwavel 0,3-2,4%. Sommige eiwitten bevatten ook fosfor (0,2-2%), ijzer en andere elementen. Een karakteristieke indicator van de elementaire samenstelling van eiwitten in alle organismen is de aanwezigheid van stikstof, gemiddeld wordt aangenomen dat het 16% is. De relatieve constantheid van deze indicator maakt het mogelijk om deze te gebruiken voor de kwantitatieve bepaling van proteïne: de relatieve waarde van het proteïnestikstofgehalte, in procenten, wordt vermenigvuldigd met de conversiefactor - 6,25 (100: 16 = 6,25). Door hun chemische aard zijn eiwitten heteropolymeren die zijn opgebouwd uit aminozuurresiduen. Aminozuren (AA) worden organische verbindingen genoemd in de moleculen waarvan een of meer waterstofatomen worden vervangen door aminogroepen (- NН2).

Welke elementen maken deel uit van eiwitten en welke eigenschappen hebben ze?

Wat is proteïne en welke functies in het lichaam neemt het op zich. Welke elementen zijn opgenomen in de samenstelling en wat is het kenmerk van deze stof.

Eiwitten zijn het belangrijkste bouwmateriaal in het menselijk lichaam. Over het geheel genomen vormen deze stoffen de vijfde van ons lichaam. In de natuur is een groep ondersoorten bekend - alleen het menselijk lichaam bevat vijf miljoen verschillende varianten. Met zijn deelname worden cellen gevormd, die worden beschouwd als het hoofdbestanddeel van de levende weefsels van het lichaam. Welke elementen maken deel uit van eiwitten en wat is de eigenaardigheid van een stof?

Subtiliteiten van de compositie

Eiwitmoleculen in het menselijk lichaam verschillen in structuur en nemen bepaalde functies op zich. Myosine wordt dus beschouwd als het belangrijkste contractiele eiwit, dat spieren vormt en de beweging van het lichaam garandeert. Het zorgt voor de darmen en de beweging van bloed door de vaten van een persoon. Niet minder belangrijke stof in het lichaam is creatine. De functie van de stof is om de huid te beschermen tegen negatieve effecten - straling, temperatuur, mechanisch en andere. Creatine beschermt ook tegen ziektekiemen van buitenaf..

De samenstelling van eiwitten omvat aminozuren. Bovendien werd de eerste ontdekt aan het begin van de 19e eeuw, en de volledige aminozuursamenstelling is bekend bij wetenschappers sinds de jaren 30 van de vorige eeuw. Interessant is dat van de tweehonderd aminozuren die vandaag worden ontdekt, slechts twee dozijn miljoenen eiwitten met een andere structuur vormen.

Het belangrijkste verschil tussen de structuur is de aanwezigheid van radicalen van verschillende aard. Bovendien worden aminozuren vaak geclassificeerd op basis van elektrische lading. Elk van de onderzochte componenten heeft gemeenschappelijke kenmerken: het vermogen om te reageren met alkaliën en zuren, oplosbaarheid in water, enzovoort. Bijna alle vertegenwoordigers van de aminozuurgroep zijn betrokken bij metabole processen.

Gezien de samenstelling van eiwitten, is het de moeite waard om twee categorieën aminozuren te benadrukken: uitwisselbaar en onvervangbaar. Ze verschillen in hun vermogen om in het lichaam te worden gesynthetiseerd. De eerste worden geproduceerd in de organen, wat een gedeeltelijke dekking van het huidige tekort garandeert, en de laatste komt alleen met voedsel. Als de hoeveelheid van een van de aminozuren afneemt, leidt dit tot schendingen en soms tot de dood.

Een eiwit waarin een complete aminozuurset aanwezig is, wordt 'biologisch compleet' genoemd. Dergelijke stoffen maken deel uit van dierlijk voedsel. Sommige vertegenwoordigers van planten, zoals bonen, erwten en soja, worden ook als nuttige uitzonderingen beschouwd. De belangrijkste parameter die wordt gebruikt om de voordelen van een product te beoordelen, is biologische waarde. Als melk (100%) als basis wordt beschouwd, is deze parameter voor vis of vlees 95, voor rijst - 58, brood (alleen rogge) - 74, enzovoort.

De essentiële aminozuren waaruit het eiwit bestaat, nemen deel aan de synthese van nieuwe cellen en enzymen, dat wil zeggen, ze dekken de plasticbehoeften en worden gebruikt als de belangrijkste energiebronnen. De samenstelling van eiwitten omvat elementen die in staat zijn tot transformaties, dat wil zeggen decarboxylatie- en transaminatieprocessen. De bovenstaande reacties hebben betrekking op twee groepen aminozuren (carboxyl en amine).

Het meest waardevolle en nuttige voor het lichaam is eiwit, waarvan de structuur en eigenschappen perfect in balans zijn. Daarom wordt bij het vergelijken bijna altijd het percentage aminozuren in dit product als uitgangspunt genomen.

Er werd hierboven vermeld dat eiwitten zijn samengesteld uit aminozuren en de hoofdrol wordt gespeeld door onafhankelijke vertegenwoordigers. Hier zijn er een aantal:

  • Histidine is een element dat in 1911 werd verkregen. Zijn functie is gericht op het normaliseren van geconditioneerd reflexwerk. Histidine speelt de rol van bron voor de vorming van histamine, een belangrijke bemiddelaar van het centrale zenuwstelsel, dat betrokken is bij de overdracht van signalen naar verschillende delen van het lichaam. Als de rest van dit aminozuur onder normaal afneemt, wordt de aanmaak van hemoglobine in het menselijke beenmerg onderdrukt.
  • Valine is een stof die in 1879 werd ontdekt, maar pas na 27 jaar werd ontcijferd. Bij een tekort wordt de coördinatie verstoord, de huid wordt gevoelig voor externe prikkels.
  • Tyrosine (1846). Eiwitten bestaan ​​uit veel aminozuren, maar deze speelt een van de belangrijkste functies. Het is tyrosine dat wordt beschouwd als de belangrijkste voorloper van de volgende verbindingen - fenol, tyramine, schildklier en andere.
  • Methionine werd pas eind jaren 20 van de vorige eeuw gesynthetiseerd. De stof helpt bij de synthese van choline, beschermt de lever tegen overmatige vetvorming en heeft een lipotroop effect. Het is bewezen dat dergelijke elementen een sleutelrol spelen bij de bestrijding van atherosclerose en bij de regulering van cholesterol. De chemische bijzonderheid van methionine en het feit dat het betrokken is bij de productie van adrenaline, gaat de interactie aan met vitamine B.
  • Cystine is een stof waarvan de structuur pas in 1903 was vastgesteld. De functies zijn gericht op deelname aan chemische reacties, metabole processen van methionine. Cystine reageert ook met zwavelhoudende stoffen (enzymen).
  • Tryptofaan is een essentieel aminozuur dat deel uitmaakt van eiwitten. Het was mogelijk om tegen 1907 te synthetiseren. De stof is betrokken bij het eiwitmetabolisme, garandeert een optimale stikstofbalans in het menselijk lichaam. Tryptofaan is betrokken bij de aanmaak van bloedserum-eiwitten en hemoglobine.
  • Leucine is een van de 'vroegste' aminozuren die sinds het begin van de 19e eeuw bekend zijn. De actie is gericht op het helpen van het lichaam bij de groei. Gebrek aan element leidt tot verstoring van de nieren en de schildklier.
  • Isoleucine is een sleutelelement dat betrokken is bij de stikstofbalans. Wetenschappers ontdekten het aminozuur pas in 1890.
  • Fenylalanine werd gesynthetiseerd in de vroege jaren 90 van de 19e eeuw. De stof wordt beschouwd als de basis voor de vorming van hormonen van de bijnieren en de schildklier. Elementtekort is de belangrijkste oorzaak van hormonale verstoringen.
  • Lysine werd pas aan het begin van de 20e eeuw verkregen. Gebrek aan substantie leidt tot de ophoping van calcium in botweefsel, een afname van het spiervolume in het lichaam, de ontwikkeling van bloedarmoede, enzovoort..

Het is de moeite waard om de chemische samenstelling van eiwitten te benadrukken. Dit is niet verrassend, omdat de stoffen in kwestie chemische verbindingen zijn..

  • koolstof - 50-55%;
  • zuurstof - 22-23%;
  • stikstof - 16-17%;
  • waterstof - 6-7%;
  • zwavel - 0,4-2,5%.

Naast het bovenstaande zijn de volgende elementen opgenomen in de samenstelling van eiwitten (afhankelijk van het type):

Het chemische gehalte van verschillende eiwitten is anders. De enige uitzondering is stikstof, waarvan het gehalte altijd 16-17% is. Om deze reden wordt het stofgehalte nauwkeurig bepaald door het percentage stikstof. Het berekeningsproces is als volgt. Wetenschappers weten dat 6,25 gram eiwit één gram stikstof bevat. Om het eiwitvolume te bepalen, vermenigvuldig je gewoon de huidige hoeveelheid stikstof met 6,25.

Subtiliteiten van de structuur

Als je kijkt naar de vraag waaruit eiwitten bestaan, is het de moeite waard om de structuur van deze stof te bestuderen. Toewijzen:

  • Primaire structuur. De basis is de afwisseling van aminozuren in de samenstelling. Als minimaal één element is ingeschakeld of 'uitgevallen', wordt er een nieuw molecuul gevormd. Door deze eigenschap bereikt het totale aantal van deze laatste een astronomisch cijfer.
  • Secundaire structuur. De bijzonderheid van de moleculen in het eiwit is dat ze niet in een verlengde staat verkeren, maar verschillende (soms complexe) configuraties hebben. Hierdoor wordt de vitale activiteit van de cel vereenvoudigd. De secundaire structuur heeft de vorm van een spiraal gevormd uit uniforme windingen. In dit geval worden de naburige bochten gekenmerkt door een nauwe waterstofbrug. Bij herhaalde herhaling neemt de stabiliteit toe.
  • De tertiaire structuur wordt gevormd vanwege het vermogen van de genoemde spiraal om in een bal te passen. Het is de moeite waard om te weten dat de samenstelling en structuur van eiwitten grotendeels afhangt van de primaire structuur. De tertiaire basis garandeert op zijn beurt het behoud van hoogwaardige bindingen tussen aminozuren met verschillende ladingen.
  • De quartaire structuur is kenmerkend voor sommige eiwitten (hemoglobine). De laatste vormt niet één maar meerdere ketens die verschillen in hun primaire structuur.

Het geheim van eiwitmoleculen zit in een algemeen patroon. Hoe hoger het structurele niveau, hoe slechter de tussen hen gevormde chemische bindingen worden behouden. Zo worden secundaire, tertiaire en quartaire structuren blootgesteld aan straling, hoge temperaturen en andere omgevingsomstandigheden. Het resultaat is vaak een schending van de structuur (denaturatie). In dit geval kan een eenvoudig eiwit in het geval van een verandering in structuur snel herstellen. Als de stof een negatief temperatuureffect of de invloed van andere factoren heeft ondergaan, is het denaturatieproces onomkeerbaar en kan de stof zelf niet worden hersteld.

Eigendommen

Hierboven, wat eiwitten zijn, de definitie van deze elementen, structuur en andere belangrijke zaken. Maar de informatie is onvolledig als u de belangrijkste eigenschappen van de stof (fysisch en chemisch) niet benadrukt.

Het molecuulgewicht van eiwitten is van 10.000 tot een miljoen (veel hangt af van het type hier). Bovendien zijn ze oplosbaar in water..

Afzonderlijk is het de moeite waard om de algemene kenmerken van het eiwit te benadrukken met calloïde oplossingen:

  • Het vermogen om te zwellen. Hoe hoger de viscositeit van de samenstelling, hoe hoger het molecuulgewicht.
  • Langzame verspreiding.
  • Het vermogen tot dialyse, dat wil zeggen de verdeling van aminozuurgroepen in andere elementen met behulp van membranen van een semipermeabel type. Het belangrijkste verschil tussen de beschouwde stoffen is hun onvermogen om door membranen te gaan.
  • Twee-factor-stabiliteit. Dit betekent dat het eiwit hydrofiel van structuur is. De lading van een stof hangt direct af van waar het eiwit uit bestaat, het aantal aminozuren en hun eigenschappen.
  • De grootte van elk van de deeltjes is 1-100 nm.

Eiwitten hebben ook bepaalde overeenkomsten met echte oplossingen. Het belangrijkste is het vermogen om homogene systemen te vormen. Bovendien is het vormingsproces spontaan en heeft het geen extra stabilisator nodig. Bovendien zijn eiwitoplossingen thermodynamisch stabiel..

Wetenschappers benadrukken de bijzondere amorfe eigenschappen van de onderzochte stoffen. Dit wordt verklaard door de aanwezigheid van een aminogroep. Als het eiwit wordt gepresenteerd in de vorm van een waterige oplossing, dan zijn er even verschillende mengsels in - het kationische, bipolaire ion, evenals de anionische vorm.

De eigenschappen van een eiwit omvatten ook:

  • Het vermogen om de rol van een buffer te spelen, dat wil zeggen, reageert op dezelfde manier op een zwak zuur of een base. In het menselijk lichaam zijn er dus twee soorten buffersystemen - proteïne en hemoglobine, die betrokken zijn bij het normaliseren van het niveau van homeostase.
  • Bewegen in een elektrisch veld. Afhankelijk van de hoeveelheid aminozuren in het eiwit, hun massa en lading, verandert ook de bewegingssnelheid van de moleculen. Deze functie wordt gebruikt voor scheiding door elektroforese..
  • Uitzouten (omgekeerde afzetting). Als ammoniumionen, aardalkalimetalen en alkalische zouten aan de eiwitoplossing worden toegevoegd, concurreren deze moleculen en ionen met elkaar om water. Tegen deze achtergrond wordt het hydratatiemembraan verwijderd en houden de eiwitten op stabiel te zijn. Als gevolg hiervan slaan ze neer. Als je een bepaalde hoeveelheid water toevoegt, is het mogelijk om de hydratatieschaal te herstellen.
  • Gevoeligheid voor invloeden van buitenaf. Het is vermeldenswaard dat in het geval van een negatieve externe invloed eiwitten worden vernietigd, wat leidt tot het verlies van veel chemische en fysische eigenschappen. Bovendien veroorzaakt denaturatie de afbraak van belangrijke bindingen die alle niveaus van de eiwitstructuur stabiliseren (behalve primair).

De oorzaken van denaturatie zijn talrijk: het negatieve effect van organische zuren, de werking van alkaliën of ionen van zware metalen, het negatieve effect van ureum en verschillende reductiemiddelen, wat leidt tot de vernietiging van bruggen van het disulfidetype.

  • De aanwezigheid van kleurreacties met verschillende chemische elementen (afhankelijk van de aminozuursamenstelling). Deze eigenschap wordt gebruikt in laboratoriumomstandigheden wanneer het nodig is om de totale hoeveelheid eiwit te bepalen..

Overzicht

Eiwit is een sleutelelement van de cel en zorgt voor de normale ontwikkeling en groei van een levend organisme. Maar ondanks de kennis van materie door wetenschappers, zijn er nog veel ontdekkingen in het verschiet die ons in staat stellen het geheim van het menselijk lichaam en zijn structuur dieper te leren kennen. Ondertussen moet ieder van ons weten waar eiwitten worden gevormd, wat hun kenmerken zijn en voor welke doeleinden ze nodig zijn.

3.8.2. Eekhoorns

Eiwitten zijn organische verbindingen met een hoog molecuulgewicht die bestaan ​​uit aminozuurresten die in een lange keten zijn verbonden door een peptidebinding.

De structuur van eiwitten van levende organismen omvat slechts 20 soorten aminozuren, die allemaal alfa-aminozuren zijn, en de aminozuursamenstelling van eiwitten en hun volgorde van verbinding met elkaar worden bepaald door de individuele genetische code van een levend organisme.

Een van de kenmerken van eiwitten is hun vermogen om spontaan ruimtelijke structuren te vormen die alleen kenmerkend zijn voor dit specifieke eiwit.

lokale ordening van het fragment van de polypeptideketen in een spiraal

ruimtelijke oriëntatie van de polypeptideschroef of de methode voor het leggen van een bepaald volume in bolletjes (klitten) of fibrillen (filamenten)

Vanwege de specificiteit van hun structuur kunnen eiwitten verschillende eigenschappen hebben. Zo lossen eiwitten met een bolvormige quaternaire structuur, in het bijzonder kippenei-eiwit, op in water om colloïdale oplossingen te vormen. Eiwitten met een fibrillaire quartaire structuur lossen niet op in water. Met name fibrillaire eiwitten vormden nagels, haren, kraakbeen.

Chemische eigenschappen van eiwitten

Hydrolyse

Alle eiwitten zijn in staat tot hydrolyse. Bij volledige hydrolyse van eiwitten ontstaat een mengsel van α-aminozuren:

Proteïne + nH2O => α-aminozuurmengsel

Denaturatie

De vernietiging van de secundaire, tertiaire en quaternaire structuren van het eiwit zonder de primaire structuur te vernietigen, wordt denaturatie genoemd. Eiwitdenaturatie kan optreden onder invloed van oplossingen van natrium-, kalium- of ammoniumzouten - een dergelijke denaturatie is omkeerbaar:

Denaturatie onder invloed van straling (bijvoorbeeld verwarming) of eiwitbehandeling met zouten van zware metalen is onomkeerbaar:

Zo wordt bijvoorbeeld tijdens de warmtebehandeling van eieren tijdens de bereiding een onomkeerbare eiwitdenaturatie waargenomen. Als gevolg van denaturatie van eiproteïne verdwijnt het vermogen om op te lossen in water met de vorming van een colloïdale oplossing.

Kwalitatieve reacties op eiwitten

Biuret-reactie

Als u een oplossing van 10% natriumhydroxide aan een eiwitbevattende oplossing toevoegt en vervolgens een kleine hoeveelheid van een 1% kopersulfaatoplossing, verschijnt er een violette kleur.

eiwitoplossing + NaOH(10% oplossing) + CuSO4 = paars

Xantoproteïne-reactie

eiwitoplossingen bij koken met geconcentreerd salpeterzuur worden geel:

eiwitoplossing + HNO3 (conc.) => gele kleur

Eiwitten chemische samenstelling

De classificatie van eiwitten is gebaseerd op hun fysisch-chemische en chemische eigenschappen. Eiwitten worden geclassificeerd volgens verschillende criteria..

1. Door structuur

Door de chemische structuur van moleculen zijn alle eiwitten verdeeld in eenvoudig en complex.

Simpele eiwitten (eiwitten) bestaan ​​alleen uit aminozuren.

Complexe eiwitten (proteïnen) zijn samengesteld uit bolvormige eiwitten en een niet-eiwitcomponent. Het niet-eiwitgedeelte van het complexe eiwit wordt de prothetische groep genoemd.

De prothetische groep kan worden vertegenwoordigd door verbindingen van verschillende chemische aard. Afhankelijk van de structuur en eigenschappen zijn complexe eiwitten verdeeld:

  • chromoproteïnen - bevatten een gekleurd bestanddeel als een niet-eiwitonderdeel (hemoglobine, myoglobine, cytochromen, chlorofyl);
  • glycoproteïnen - bevatten koolhydraten;
  • nucleoproteïnen - bevatten nucleïnezuren;
  • lipoproteïnen - bevatten lipiden;
  • fosfoproteïnen - bevatten de rest van fosforzuur;
  • metalloproteins - bevatten complex metaal.

Simpele eekhoorns

Eenvoudige eiwitten zijn onder meer albumine, globuline, protamine, histon, prolamine, gluteline, proteïninoïden.

Albumines en globulines zijn eiwitten die in alle weefsels voorkomen. Bloedserum is het rijkst aan deze eiwitten. Albumine is goed voor meer dan de helft van de bloedplasma-eiwitten..

Albumine

Albumine - het grootste deel van dierlijke en plantaardige weefseleiwitten. Albumines zijn bolvormige eiwitten.

Albumines zijn eiwitten met een relatief klein molecuulgewicht van 25.000-70000, ze hebben een uitgesproken zuur karakter, omdat ze een grote hoeveelheid asparaginezuur en glutaminezuren bevatten.

Ze lossen op in zuiver water en verdunnen oplossingen van zuren, logen en zouten. Uit waterige oplossingen slaat albumine alleen neer met ammoniumsulfaat als de oplossing volledig verzadigd is, omdat dit zijn sterk gehydrateerde eiwitten.

Tijdens het koken stollen ze en slaan neer in de vorm van dikke vlokken gedenatureerd eiwit. De vorming van schuim in melk, de verdikking van de inhoud van de eieren tijdens het koken is te wijten aan de denaturatie van albumine. Schuim gevormd tijdens het koken van groenten en fruit, bestaat gedeeltelijk uit gekruld plantenalbumine.

Albumines zijn eiwitten van voornamelijk dierlijke oorsprong. Deze omvatten serumalbumine, melklactalbumine, eiwit-ovalbumine, spierspier-myoalbumine, evenals tarwe-, rogge- en gerstleukosine, boekweit en sojaluminium, ricinus van ricinuszaad.

Albumines in het lichaam vervullen voedings-, transport- en neutraliserende functies.

Kenmerkend voor albumine is hun hoge adsorptiecapaciteit. Ze adsorberen polaire en niet-polaire moleculen en spelen een transportrol.

Ze vervoeren hormonen, cholesterol, bilirubine, medicijnen, calciumionen.

Albumines binden giftige verbindingen - alkaloïden, zware metalen, bilirubine.

Door de hoge hydrofiliciteit, kleine afmetingen van de moleculen, speelt een significante concentratie albumine een belangrijke rol bij het handhaven van de osmotische druk van het bloed. Albumines zorgen voor 80% osmotische bloeddruk van alle andere wei-eiwitten.

Albumine wordt voornamelijk in de lever gesynthetiseerd en wordt snel bijgewerkt..

Globulines

Globulinen zijn een wijdverspreide groep van bolvormige eiwitten, die gewoonlijk wordt geassocieerd met albumine. Globulines hebben een hoger molecuulgewicht dan albumine. Globulinen licht zure of neutrale eiwitten.

Globulinen zijn oplosbaar in zwakke zoutoplossingen, onoplosbaar in gedestilleerd water en slaan neer bij 50% of meer verzadiging van oplossingen met ammoniumsulfaat, stollen bij verhitting.

Globulines omvatten serum, melk, eieren, spieren en andere globulines..

Er zitten veel globulinen in voedingsmiddelen. Erwt bevat proteïne uit leguminen, soja bevat glycipine, bonenzaden bevatten phaseolin, aardappel bevat tuberine, fibrinogeen in bloed, lactoglobuline in melk, ei-globuline in eieren en hennep - edestine in eieren.

Globulines in het lichaam vervullen voedings-, beschermende en transportfuncties.

Globulines in het bloed transporteren cholesterol, fosfolipiden, triglyceriden, ijzerionen (Fe 2+), koper (Cu 2+) en vitamine B12. In melk hebben lactoglobulinen en lactalbumine ook een transportfunctie.

Globulines worden geproduceerd door de lever en het immuunsysteem..

Protamine

Protamines zijn positief geladen nucleaire eiwitten met laag molecuulgewicht met uitgesproken basiseigenschappen (alkalische eiwitten), met een laag molecuulgewicht van 4000–12000, bevatten 60-85% arginine.

Protamines zijn een integraal onderdeel van veel belangrijke complexe eiwitten (nucleoproteïnen) waaruit celkernen bestaan. In de celkernen zijn ze complex met DNA.

Protamines lossen goed op in water, zure en neutrale omgevingen en slaan neer in alkalische omgevingen, slaan niet neer bij koken.

Protamines worden gevonden in zaadkernen in vissen. Belangrijkste eiwitfractie in volwassen sperma van vis.

Protamines worden aangetroffen in het sperma van sommige vissoorten (salmin - zalm, klupein - haring), makreel - makreel.

Voer voornamelijk structurele functies uit en zijn daarom aanwezig in cellen die niet in staat zijn om te delen.

Histonen

Histonen zijn eiwitten met een laag molecuulgewicht (11.000-22.000) met een tertiaire structuur en hebben uitgesproken basische (alkalische) eigenschappen, omdat rijk aan arginine en lysine.

Histonen zitten in de kernen van cellen van hogere organismen samen met nucleïnezuren en vormen nucleoproteïnen.

Histonen spelen een belangrijke rol bij de regulering van genactiviteit. Dit zijn eiwitten van chromosomen, ze komen in de chromatinestructuur. In cellen worden positief geladen histonen geassocieerd met negatief geladen DNA in chromatine. Histonen in chromatine vormen de ruggengraat waarop het DNA-molecuul is gewikkeld.

Dit zijn zeer stabiele eiwitten waarvan de moleculen gedurende de hele levensduur van de cel kunnen blijven bestaan..

Histonen worden gevonden in de vorm van nucleoproteïnen in witte bloedcellen en rode bloedballen (hemoglobine).

Histonen zijn qua eigenschappen dicht bij protamines, oplosbaar in water en verdunde zuren, onoplosbaar in waterige ammoniak en stollen niet bij verhitting. Histonmoleculen zijn polair, zeer hydrofiel en kunnen dus nauwelijks uit oplossingen worden gezouten..

De belangrijkste functies van histonen zijn structureel en regulerend.

Structureel - histonen zijn betrokken bij de stabilisatie van de ruimtelijke structuur van DNA, en dus chromatine, chromosomen en nucleosomen.

Regulatory - is het vermogen om de overdracht van genetische informatie van DNA naar RNA te blokkeren.

Prolamins

Prolamins - eiwitten van plantaardige oorsprong, worden aangetroffen in de gluten van zaden van graanplanten, waar ze fungeren als opslageiwitten. Ze bevatten een grote hoeveelheid glutaminezuur en proline (vandaar de naam prolamin).

Prolamines bevatten bijna geen glycine en lysine, waardoor hun voedingswaarde laag is.

Een kenmerkend kenmerk van prolaminen is dat ze onoplosbaar zijn in water, zoutoplossingen, alkaliën, gemakkelijk oplosbaar in 60-80% ethanoloplossing (dit komt door de aanwezigheid van een grote hoeveelheid niet-polaire aminozuurproline), terwijl alle andere eiwitten denatureren en neerslaan sediment.

Deze omvatten gliadine (een eiwit van tarwe, rogge), hordeïne (een eiwit van gerst), zeïne (een eiwit van maïs), avenine (witte haver), edestine (hennepeiwit).

Prolamines zijn praktisch afwezig in peulvruchten en oliehoudende zaden.

Glutelins

Glutelins - plantaardige eiwitten die worden gekenmerkt door een hoog gehalte aan aminozuren proline en glutaminezuur.

Glutelins spelen een belangrijke rol in de menselijke voeding, omdat hun voedingswaarde hoog is. Ze zijn samen met prolaminen aanwezig in granenzaden..

Glutelins zijn tussenproducten tussen prolamines en globulines.

Glutelins zijn oplosbaar in verdunde zuren en logen, onoplosbaar in water, alcohol en verdunde zoutoplossingen.

Vertegenwoordigers van deze klasse van eenvoudige eiwitten zijn oryzenine (rijstproteïne), gluteline (maïseiwit) en glutenine (tarwe-eiwit).

In rijst bestaat 80% van het eiwit uit glutelins (oryzenine), wat het hoge lysinegehalte in het rijstkorreleiwit kan verklaren.

Deze eiwitten vormen geen gluten in roggemeel, vanwege het kwalitatieve verschil tussen rogge en tarwe-eiwitten.

Proteinoïden

Proteinoïden zijn fibrillaire eiwitten, hun moleculen vormen multimoleculaire filiforme complexen - fibrillen.

Proteinoïden - eiwitten van dierlijke oorsprong zijn rijk aan glycine, proline, cystine. Ze kunnen tertiaire en quartaire structuren hebben..

Proteinoïden - eiwitten van ondersteunende weefsels (botten, kraakbeen, pezen, ligamenten). Ze worden vertegenwoordigd door collageen, elastine en keratine.

Proteinoïden zijn niet oplosbaar in water, zoutoplossing, verdunde zuren en logen. De meeste dieren en mensen verteren niet in het maagdarmkanaal en kunnen daarom geen voedingsfunctie vervullen. Sommige geleedpotigen hebben zich echter aangepast om zich te voeden met fibrillaire eiwitten van de huid, vogelveren en wol (bijvoorbeeld motten).

Eiwitten zijn onder meer collageen - het belangrijkste eiwit van de huid, botten en kraakbeen, elastine - eiwit van pezen en bindweefsel, keratine - eiwit van haar, wol, hoeven, hoorns en zijdefibroïne.

Collageen

Collageen is het belangrijkste eiwit van het bindweefsel van dieren en mensen en bestaat uit drie eiwitstrengen die in een spiraal zijn gedraaid. Collageen beschermt weefsels tegen mechanische invloeden en behoudt de kracht van de huid.

Collageen - een eiwit dat wijd verspreid is in het lichaam en ongeveer een derde van alle lichaamseiwitten uitmaakt. Meer dan 80% van het totale collageen van het lichaam zit in de intercellulaire substantie van het bindweefsel van de huid, botten, ligamenten, pezen en kraakbeen. Deze stoffen hebben een lage rek en een hoge sterkte..

De bijzonderheden van de aminozuursamenstelling van collageen zijn in de eerste plaats het hoge gehalte aan glycine en proline. Collageenpolypeptideketens bevatten ongeveer 1000 aminozuren.

Collageen, langdurig verwarmd in water van 56-100 ° C, gaat over in oplosbare lijm of glutine (gelatine), dat afkoelt en gelei vormt wanneer het wordt afgekoeld. Het koken van gelei-gerechten is gebaseerd op deze eigenschap van gelatine..

Elastine

Elastine is het belangrijkste eiwit van elastische vezels, die in grote hoeveelheden worden aangetroffen in de intercellulaire substantie van weefsels zoals huid, bloedvatwanden, ligamenten en longen. Deze stoffen hebben zeer belangrijke eigenschappen: ze kunnen meerdere keren uitrekken in vergelijking met de oorspronkelijke lengte, met behoud van een hoge treksterkte, en keren na het lossen terug naar hun oorspronkelijke staat.

Elasticiteit wordt geassocieerd met de aanwezigheid in elastine van een groot aantal cross-chain cross-links met de deelname van het aminozuur lysine.

Elastine is onoplosbaar in water en kan niet zwellen. De samenstelling van elastine bevat veel hydrofobe aminozuren - glycine, valine, alanine, leucine, proline.

Keratine

Keratines zijn een familie van fibrillaire eiwitten met mechanische sterkte, die op de tweede plaats komt na chitine onder materialen van biologische oorsprong.

Het haar (haar), nagels, veren, naalden, klauwen, hoorns en hoeven van dieren bestaan ​​voornamelijk uit keratine.

Keratines kunnen een α-structuur en een β-structuur hebben.

α-Keratine is een structureel eiwit dat voornamelijk is gebouwd in de vorm van een α-helix.

In α-keratines combineren drie α-helices tot een supercoil. Α-keratinemoleculen zijn parallel georiënteerd en zijn verbonden door disulfidebindingen (bevatten veel cysteïne), wat de structuur kracht geeft.

Een voorbeeld van β-keratine is zijdefibroïne.

Keratines zijn niet oplosbaar in oplossingen van zouten, zuren, logen. Hun molecuulgewicht is erg hoog..

Zijde fibroin

Silk fibroin is een fibrillair eiwit dat wordt uitgescheiden door spinachtigen en sommige insecten en vormt de basis van spinnenwebben en insectencocons, in het bijzonder zijdewormzijde.

De β-structuur bestaat uit antiparallelle polypeptideketens die met elkaar zijn verbonden door waterstofbruggen. Fibroin bestaat voornamelijk uit glycine, alanine, serine, tyrosine.

Complexe eiwitten

Fosfoproteïnen

Fosfoproteïnen zijn complexe eiwitten waarvan de prothetische groep de rest is van fosforzuur. Het bindt zich aan de peptideketen door residuen van tyrosine, serine en threonine, d.w.z. die aminozuren die een OH-groep bevatten.

De eiwitten van deze klasse zijn onder meer:

  • caseïnemelk, waarin het gehalte aan fosforzuur 1% bereikt;
  • vitelline, vitellinine en fosvitine geïsoleerd uit kippendooier;
  • ovalbumine ontdekt in kippenei-eiwit;
  • ichthulin wordt aangetroffen in viseieren en speelt een belangrijke rol bij de ontwikkeling van visembryo's.

De biologische rol van fosfoproteïnen is dat ze essentiële voedingsstoffen zijn voor groeiende organismen..

Fosfoproteïnen zijn een waardevolle bron van energie en plastic materiaal voor embryo-ontwikkeling en verdere groei en ontwikkeling van het lichaam.

Zo bevat caseïne (caseinogeen) melk alle essentiële aminozuren en fosforzuur. Het bevat ook calciumionen..

Het groeiende lichaam heeft in grote hoeveelheden fosfor en calcium nodig om het skelet te vormen.

Glycoproteïnen

Glycoproteïnen (glycoconjugaten) zijn complexe eiwitten die als prothetische groep een koolhydraatcomponent bevatten.

In sommige glycoproteïnen is het koolhydraatgedeelte losjes aan het eiwit gebonden en kan het er gemakkelijk van worden gescheiden. Prothetische groepen van sommige glycoproteïnen kunnen voorkomen in weefsels en in vrije toestand.

Glycoproteïnen zijn wijdverbreid van aard. Ze worden gevonden in geheimen (speeksel, etc.), als onderdeel van celmembranen, celwanden, intercellulaire substantie, bindweefsel. Veel enzymen en transporteiwitten zijn glycoproteïnen..

Glycoproteïnen zijn onderverdeeld in echte glycoproteïnen en proteoglycanen..

Echte glycoproteïnen

Het koolhydraatgedeelte van glycoproteïnen wordt weergegeven door kleine heteropolysacchariden of oligosacchariden met een onregelmatige structuur en bevat mannose, galactose, glucose en hun aminoderivaten. Het eiwit daarin is 80-85% van de massa van het macromolecuul.

Glycoproteïnen worden gekenmerkt door een covalente glycosidebinding. Er ontstaat een N-glycosidische binding tussen de koolhydraatcomponent en de amidegroep van asparagine in eiwitten. Bijvoorbeeld in immunoglobulinen, enzymen en hormonen).

O-glycosidebinding - een monosaccharide wordt geassocieerd met de OH-groep van serine of threonine (in mucines) en soms met de OH-groep van hydroxylisine of hydroxyproline (collagens).

Typische glycoproteïnen zijn onder meer de meeste eiwithormonen, stoffen die in de lichaamsvloeistoffen worden uitgescheiden, membraancomplex-eiwitten, alle antilichamen (immunoglobulinen), plasma-eiwitten, melk, interferonen, bloedgroepen.

Glycoproteïne-functies

  1. Structureel - collageen, elastine.
  2. Beschermend - antilichamen (immunoglobulinen), interferon, bloedstollingsfactoren (protrombine, fibrinogeen).
  3. Receptor - de bevestiging van een effector leidt tot een verandering in de conformatie van de eiwitreceptor, wat een intracellulaire respons veroorzaakt.
  4. Hormonaal - gonadotrope, adrenocorticotrope en thyrotrope hormonen.
  5. Enzymatische - enzymen: cholinesterase, nuclease.
  6. Transport - de overdracht van stoffen in het bloed en door membranen (transferrine, transcortine, albumine, Na +, K + -ATPase).

Een speciale groep glycoproteïnen bestaat uit proteoglycanen, waarin de koolhydraatcomponent overheerst en 90% of meer uitmaakt. Bovendien lijken deze stoffen qua eigenschappen meer op polysacchariden dan op eiwitten.

De prothetische groep proteoglycanen wordt vertegenwoordigd door heteropolysacchariden met een regelmatige structuur.

Het koolhydraatgedeelte, net als glycoproteïnen, bindt zich aan het eiwit via serine- en asparagineresten.

Koolhydraatfragmenten versterken de hydrofiele eigenschappen van het eiwit door het grote aantal OH-groepen en zuurgroepen. De kettingen van de laatste zijn niet flexibel genoeg en hebben de neiging de vorm te accepteren van een zeer losse willekeurige kluwen, die een enorm volume in beslag nemen.

Omdat ze hydrofiel zijn, trekken ze veel water aan en vormen zelfs in lage concentraties gehydrateerde gels. Een soortgelijk vermogen ontstaat in de extracellulaire ruimte - turgor.

Proteoglycanen vormen de hoofdsubstantie van de intercellulaire matrix (intercellulaire ruimte).

De proteoglycanen in de kraakbeenmatrix bevatten hyaluronzuur, dat een gelatineuze gel vormt die fungeert als schokdemper in het kraakbeen en gewrichtsoppervlakken.

In functie zijn proteoglycanen significant voor de intercellulaire ruimte, vooral het bindweefsel waarin collageenvezels worden ondergedompeld. Ze hebben een boomstructuur, in het midden is hyaluronzuur.

Omdat hun moleculen zijn hydrofiel, ze creëren een gelei-achtige matrix in het netwerk en vullen de ruimte tussen cellen, een obstakel voor grote moleculen en micro-organismen.

In de intercellulaire matrix zijn verschillende proteoglycanen aanwezig. Onder hen zijn er hele grote - bijvoorbeeld agrekan en dutje.

In de intercellulaire ruimte bevindt zich ook een hele reeks zogenaamde kleine proteoglycanen, die wijd verspreid zijn in verschillende soorten bindweefsel en daar verschillende functies vervullen.

Volgens de verhouding van eiwit- en koolhydraatdelen zijn glycoproteïnen verdeeld in neutraal en zuur.

Neutrale glycoproteïnen omvatten eiwit (ovalbumine), plasmaglycoproteïnen, schildklierproteïne (thyroglobuline).

Zure glycoproteïnen omvatten mucines en mucoïden.

Mucines vormen de basis van lichaamsslijm (speeksel, maag- en darmsap). Voer een beschermende functie uit - bescherm de wanden van het spijsverteringskanaal tegen mechanische, chemische schade. Mucines zijn resistent tegen enzymen die eiwitten hydrolyseren.

Mukoïden zijn eiwitten van de gewrichtsvloeistof van gewrichten, kraakbeen, vloeistof van de oogbol. Voer een beschermende functie uit, smeermiddel in het bewegingsapparaat.

De samenstelling van zure glycoproteïnen omvat uronzuur, dat deelneemt aan de neutralisatie van bilirubine en medicijnen.

Nucleoproteins

Nucleoproteins (DNP en RNP) zijn complexe eiwitten waarvan nucleïnezuren (RNA en DNA) de prothetische groep vormen.

In de natuur werden 2 soorten nucleoproteïnen ontdekt: deoxyribonucleoproteïnen (DNP's) - eiwitcomplexen met desoxyribonucleïnezuur (DNA) en ribonucleoproteïnen (RNP) - eiwitcomplexen met ribonucleïnezuur (RNA).

DND's zijn voornamelijk gelokaliseerd in de kern, mitochondriën en RNP's bevinden zich in het cytoplasma, en RNP's met hoog molecuulgewicht zijn ook gevonden in de kern (nucleolus).

Er worden twee soorten nucleïnezuren onderscheiden, afhankelijk van de pentose die in hun samenstelling is opgenomen: ribonucleïnezuur (RNA), als het ribose en desoxyribonucleïnezuur (DNA) bevat, als het deoxyribose bevat.

Verschillen tussen RNA en DNA

  • aantal ketens: in RNA, één ketting, in DNA, twee ketens;
  • maten: DNA is veel groter;
  • lokalisatie in de cel: DNA bevindt zich in de kern, bijna al het RNA bevindt zich buiten de kern;
  • type monosaccharide: in DNA - deoxyribose, in RNA - ribose;
  • stikstofbasen: thymine in DNA, uracil in RNA;
  • functie: DNA is verantwoordelijk voor de opslag van erfelijke informatie, RNA - voor de implementatie ervan.

DNA is voornamelijk geconcentreerd in de celkern als onderdeel van chromosomen, mitochondriën en chloroplasten..

Opslag, reproductie en overerving van genetisch materiaal, genexpressie.

Er zijn drie hoofdtypen RNA:

  • matrix (informatief) - mRNA (mRNA) zit in de kern en het cytoplasma.
  • transport - tRNA wordt voornamelijk gevonden in het cytoplasma van de cel.
  • ribosomaal - rRNA is een essentieel onderdeel van het ribosoom.

mRNA (mRNA) - leest informatie van de DNA-site over de primaire structuur van het eiwit en draagt ​​deze informatie naar de ribosomen (draagt ​​informatie van de kern naar het cytoplasma).

tRNA - transporteert aminozuren naar de plaats van eiwitsynthese (van cytoplasma tot ribosomen).

rRNA - maakt deel uit van de ribosomen (het ribosoomraamwerk is daaruit opgebouwd), neemt deel aan de synthese van de eiwit (polypeptide) keten.

RNA is bij sommige virussen een drager van genetische informatie in plaats van DNA.

Videofilm “Nucleïnezuren in proteïne biosynthese”

Lipoproteïnen

Lipoproteïnen zijn complexe eiwitten, waarvan de prothetische groep wordt vertegenwoordigd door elk lipide.

Lipiden spelen een belangrijke rol in het menselijk lichaam. Ze komen voor in alle cellen en weefsels en zijn betrokken bij veel stofwisselingsprocessen..

Ze vormen de structurele basis van alle biologische membranen; in vrije toestand zijn ze voornamelijk aanwezig in bloedplasma en lymfe..

Plasma-lipoproteïnen, in water oplosbaar serum. Lipoproteïnen van de membraanwanden van cellen, zenuwvezels zijn onoplosbaar in water.

De samenstelling van lipoproteïnen kan tegelijkertijd vrije triglyceriden, vetzuren, neutrale vetten, fosfolipiden en cholesterol (cholesterol) bevatten.

Alle soorten lipoproteïnen hebben een vergelijkbare structuur: een hydrofobe kern en een hydrofiele laag op het oppervlak. De hydrofiele laag wordt gevormd door eiwitten (apoproteïnen), fosfolipiden en cholesterol. Triacylglycerols (TAG) en cholesterolesters vormen de hydrofobe kern.

De hydrofiele groepen van deze moleculen zijn gericht op de waterfase en de hydrofobe delen op de hydrofobe kern van het lipoproteïne, waarin de getransporteerde lipiden.

Lipiden lossen niet op in water; daarom kunnen ze niet in zuivere vorm door bloed worden vervoerd. Daarom worden voor het transport van lipiden door bloed in het lichaam lipidecomplexen met eiwitten gevormd - lipoproteïnen.

De volgende soorten lipoproteïnen worden in het lichaam gesynthetiseerd: chylomicrons (ChM), lipoproteïnen met zeer lage dichtheid (VLDL), lipoproteïnen met gemiddelde dichtheid (VLDL), lipoproteïnen met lage dichtheid (LDL) en lipoproteïnen met hoge dichtheid (HDL).

Elk type LP wordt in verschillende weefsels gevormd en transporteert bepaalde lipiden..

De gemeenschappelijke functie van alle lipoproteïnen is lipidetransport.

Lipoproteïnen zijn gemakkelijk oplosbaar in bloed, omdat ze klein zijn en een negatieve lading aan het oppervlak hebben. Sommige lipoproteïnen passeren gemakkelijk de wanden van de haarvaten van bloedvaten en geven lipiden af ​​aan de cellen..

Door de grote omvang van de chylomicrons kunnen ze niet door de wanden van de haarvaten doordringen, daarom komen ze eerst het lymfestelsel binnen vanuit de darmcellen en komen ze vervolgens in de bloedbaan langs het belangrijkste thoracale kanaal met de lymfe.

Lipoproteïnen met een zeer lage en lage dichtheid veroorzaken atherosclerose met een toename van hun concentratie in het bloed.

Bij een verminderd lipidetransport en lipidemetabolisme neemt het energiepotentieel van het lichaam af, verslechtert de overdracht van zenuwimpulsen en neemt de snelheid van enzymatische reacties af. Zonder de deelname van lipoproteïnen is het transport van vetoplosbare vitamines onmogelijk: vitamines van groepen A, E, K, D.

Chromoproteïnen

Chromoproteïnen ("gekleurde eiwitten") zijn complexe eiwitten die als prothetische groep een gekleurde component bevatten.

Chromoproteïnen zijn betrokken bij vitale processen zoals fotosynthese, ademhaling, transport van zuurstof en kooldioxide, redoxreacties, licht- en kleurperceptie, enz..

Afhankelijk van hun structuur worden hemoproteïnen, flavoproteïnen en rhodopsine onderscheiden.

Hemoproteïnen (rood) - complexe eiwitten, waarvan de prothetische groep heem is.

De hemoproteïnegroep omvat hemoglobine, myoglobine, chlorofyl-bevattende eiwitten en enzymen (cytochromen, catalase en peroxidase). Ze bevatten allemaal ijzer (of magnesium) porfyrines als een niet-eiwitcomponent, maar eiwitten van verschillende samenstelling en structuur, en vervullen een verscheidenheid aan biologische functies.

Chlorofyl (magnesiumporphyrine) zorgt samen met proteïne voor de fotosynthetische activiteit van planten, waardoor de afbraak van een watermolecuul in waterstof en zuurstof wordt gekatalyseerd (opname van zonne-energie). Hemoproteïnen (ijzeren porfyrines) katalyseren daarentegen de tegenovergestelde reactie - de vorming van een watermolecuul geassocieerd met het vrijkomen van energie.

Hemoglobine - het hoofdbestanddeel van de rode bloedcel en het belangrijkste ademhalingspigment, zorgt voor zuurstofoverdracht (O2) van longen tot weefsel en kooldioxide (CO2) van de weefsels naar de longen. Behoudt de zuur-base bloedbalans.

In hemoglobine wordt de eiwitcomponent vertegenwoordigd door globine en de niet-eiwitcomponent is heem - pigment. Het ijzerion bevindt zich in het midden van het heempigment, wat het bloed een karakteristieke rode kleur geeft. De heem wordt vertegenwoordigd door porfyrine, bestaande uit 4 pyrroolringen. Elk van de 4 heemmoleculen is "verpakt" in één polypeptideketen.

Haem is een prothetische groep in myoglobine, catalase, peroxidase en cytochromen. Haem wordt ook aangetroffen in hemoproteïnen bij planten en is betrokken bij fotosynthese..

Myoglobine (spiereiwit) is een klein bolvormig eiwit, het molecuul bestaat uit één polypeptideketen en één heem. Myoglobine creëert een zuurstofreserve in de spieren die door spiervezels worden gebruikt..

Chromoproteïnen omvatten ook flavoproteïnen, waarvan de prothetische groepen isoalloxazinederivaten zijn. Flavoproteïnen maken deel uit van oxidoreductases - enzymen die redoxreacties in de cel katalyseren. Sommige flavonoïden bevatten metaalionen en een heem-molecuul.

Rhodopsin is een eiwit waarvan de prothetische groep de actieve vorm is van vitamine A - retinaal. Rhodopsin is de belangrijkste lichtgevoelige stof van de staven van het netvlies. Zijn functie is het waarnemen van licht in de schemering, d.w.z. verantwoordelijk voor schemerzicht.

Metalloproteins

Metalloproteïnen zijn complexe eiwitten waarbij metaalionen de rol spelen van een niet-eiwitcomponent.

Metalloproteïnen bevatten ongeveer honderd enzymen.

Een belangrijke functie van metalloproteïnen wordt geassocieerd met het transport van metalen en hun opslag in het lichaam.

Typische metalloproteïnen zijn eiwitten die niet-heemijzer bevatten - transferrine, ferritine, hemosiderine, die belangrijk zijn bij het metabolisme van ijzer in het lichaam.

Transferrin is een in water oplosbaar ijzer-eiwit dat in bloedserum wordt aangetroffen als onderdeel van β-globulines. Transferrinemolecuul bevat twee Fe 3+ -ionen. Dit eiwit dient als drager van ijzer in het lichaam. Transferrin wordt in de lever gesynthetiseerd.

Ferritine is een intracellulair bolvormig eiwit, dat voornamelijk voorkomt in de milt, lever en beenmerg en werkt als een ijzerdepot in het lichaam. Dankzij ferritine worden de cytosolische ijzerreserves in een oplosbare en niet-giftige vorm gehouden..

Hemosiderin is, in tegenstelling tot ferritine en transferrine, een in water onoplosbaar ijzerhoudend eiwitcomplex. Het wordt voornamelijk aangetroffen in de cellen van de lever en milt, hoopt zich op met een teveel aan ijzer in het lichaam, bijvoorbeeld bij frequente bloedtransfusies.

Ceruloplasmin is een wei-eiwit dat koper bevat en dat deel uitmaakt van het metabolisme en van de metabole ijzerprocessen. Behoort tot α-2-globulines.

Catalase - neutraliseert waterstofperoxide.

Cytochroomoxidase - in combinatie met andere enzymen van de ademhalingsketen van mitochondriën die betrokken zijn bij de synthese van ATP.

Alcoholdehydrogenase - zorgt voor het metabolisme van ethanol en andere alcoholen

Lactaatdehydrogenase - betrokken bij het metabolisme van melkzuur

Koolzuuranhydrase - vormt koolzuur uit CO2 en H2O.

Xanthine-oxidase - verantwoordelijk voor recente katabolisme-reacties van purinebasen.

Thyroperoxidase - betrokken bij de synthese van schildklierhormonen.

Glutathione peroxidase - een antioxidant-enzym.

Urease - verantwoordelijk voor de afbraak van ureum.

2. In de vorm van moleculen (fibrillair en bolvormig)

Eiwitten kunnen worden ingedeeld naar de vorm van moleculen en enkele fysische eigenschappen in twee grote klassen: fibrillaire en bolvormige eiwitten.

Fibrillaire eiwitten zijn lange, draadvormige moleculen waarvan de polypeptideketens langs dezelfde as evenwijdig aan elkaar zijn en lange vezels (fibrillen) of lagen vormen.

De secundaire structuur is het belangrijkst (tertiair wordt bijna helemaal niet uitgedrukt).

De meeste fibrillaire eiwitten zijn onoplosbaar in water en hebben een groot molecuulgewicht.

Deze eiwitten worden gekenmerkt door een hoge mechanische sterkte en vervullen een structurele functie.

Fibrillaire eiwitten omvatten keratine (haar, wol, hoorns, hoeven, nagels, veren), myosine (spieren), collageen (pezen en kraakbeen), fibroïne (zijde, spinnenweb).

Bolvormige eiwitten worden gekenmerkt door compacte driedimensionale vouwing van polypeptideketens, hun moleculen hebben de vorm van bolletjes.

De belangrijkste tertiaire structuur.

Bolvormige eiwitten zijn oplosbaar in water of in verdunde zoutoplossingen. Vanwege de grote omvang van de moleculen zijn deze oplossingen colloïdaal..

Bolvormige eiwitten werken als enzymen, antilichamen (serumglobulinen bepalen immunologische activiteit) en in sommige gevallen hormonen (insuline).

Ze spelen een belangrijke rol bij het protoplasma, het vasthouden van water en sommige andere stoffen daarin, en dragen bij aan het behoud van de moleculaire organisatie..

Bolvormige eiwitten worden aangetroffen in fysiologische vloeistoffen (bloedserum, melk, spijsverteringsvloeistoffen), in lichaamsweefsels.

Er zijn ook intermediaire eiwitten van fibrillaire aard, maar oplosbaar. Een voorbeeld is fibrinogeen, dat tijdens bloedstolling in onoplosbaar fibrine verandert..

3. oplosbaarheid in individuele oplosmiddelen

De classificatie van eenvoudige eiwitten is voornamelijk gebaseerd op oplosbaarheid in water, alcohol, zoutoplossingen, alkali- en zuuroplossingen.

4. Door aminozuursamenstelling

Vanuit het oogpunt van de voedingswaarde van eiwitten, bepaald door hun aminozuursamenstelling en het gehalte aan essentiële aminozuren, worden eiwitten verdeeld in volledig en inferieur.

Volwaardige eiwitten zijn eiwitten die acht essentiële aminozuren bevatten die het lichaam niet zelf kan aanmaken.

Defecte eiwitten zijn eiwitten die een onvoldoende hoeveelheid van een of meer essentiële aminozuren bevatten die niet door het lichaam kunnen worden aangemaakt.

Complete eiwitten worden aangetroffen in dierlijke producten (behalve gelatine), evenals in sommige plantaardige voedingsmiddelen (erwten, bonen, sojabonen).

Defecte eiwitten - voornamelijk van plantaardige oorsprong.

primairaminozuurrest samengestelde sequentie
ondergeschikt
tertiair