Paragraaf 55. Aminozuren

Tekstschrijver - Anisimova Elena Sergeevna.
Copyright voorbehouden. Je mag geen tekst verkopen.
Cursief niet proppen.

Opmerkingen kunnen per e-mail worden verzonden: [email protected]
https://vk.com/bch_5

PARAGRAAF 55:
A M I ​​N O K I S L O T Y.
Zie ook clausule 29, 56-69, en eerst: het bestand "55 AMINOZUUR TABELLEN".

Kortom: aminozuren zijn nodig voor de synthese van lichaamseiwitten, een aantal hormonen en andere belangrijke stoffen, voor de synthese van glucose bij honger.
Van de formules en eigenschappen van de aminozuren waaruit het eiwit is gesynthetiseerd, zijn de eigenschappen en functies ervan afhankelijk.

55. 1. Functionele groepen en klassen. - zie clausule 29.
56. 2. Formules van aminozuren.
Hoe de radicaal in de aminozuurformule te vinden:...
55. 3. Aminozuurradicalen.
Wat hangt af van de radicalen (de betekenis van de radicalen):...
WATERSTOFATOM (N)
Atoom H van de carboxylgroep (–COOH):...
55. 4. Eigenschappen van aminozuren.
55. 4. 1. De aminozuurlading.
Lasten op de aminogroep en op de carboxylgroep.
Aminozuurkosten.
Negatief geladen aminozuren.
Positief geladen aminozuren.
Gedeeltelijke lading aminozuren.
Wat is de betekenis van de ladingen van radicalen??
Beïnvloed de structuur van het eiwitmolecuul - p. 57-59.
Geladen radicalen zijn betrokken bij het werk van eiwitten.
55. 4. 2. Oplosbaarheid van aminozuren en hun radicalen in water.
Welke stoffen zijn oplosbaar in water?
Van welke oplosbaarheid hangt af?
Wat zijn de stoffen die (niet) oplosbaar zijn in water?
Wat is de polariteit van een molecuul?
Vanwege welke moleculen ladingen hebben?
Hoe te bepalen: polaire stof of niet?
Waarom de aanwezigheid van O-, S- en N-atomen radicalen polair maakt?
De oplosbaarheid van aminozuren in water.
Wat is de oplosbaarheid van radicalen??
55. 4. 3. De reactie van aminozuren: zuurgraad en basiciteit.
Wat bepaalt de reactie (pH) van het medium?
Zure aminozuren.
BASIC aminozuren (waarbij alkalische reactie)
Wat doet de aminozuurreactie er toe??
Het concept van IET (iso-elektrisch punt)
55. 4. 4. Optische activiteit van aminozuren.
L-aminozuren en D-aminozuren.
55. 5. Classificaties van aminozuren.
55. 5. 1. Chemische classificatie van aminozuren.
Aminozuurradicalen worden gedeeld door oplosbaarheid
Onder de polaire radicalen zijn:...
Onder radicalen met volledige lading onderscheiden ze:...
Op pH, door reactie
55. 5. 2. Biologische classificatie van aminozuren.
In welke vorm zijn aminozuren aanwezig in voedsel??
Wat zijn de namen van voedseleiwitten, afhankelijk van de samenstelling van aminozuren?
Eiwitbevattend voedsel:...
Plantaardig voedsel als eiwitbron:...
55. 6. De functies van aminozuren.
55. 6. 1. Functies van proteïne-aminozuren.
55. 6. 2. Functies van niet-proteïne aminozuren.

55. 1. Functionele groepen en klassen. - zie clausule 29.

De groep atomen -NH2 heet AMINO GROUP.
Atoomgroep - COOH wordt een CARBOXYL-groep genoemd
(Clausules 27 en 29, niet te verwarren met de carboNyl-groep –C (O) H, inclusief het aldehyde,
en peroxidegroep: —C - O - O - H).
Als de stof een aminogroep heeft, maar geen COOH-groep, dan verwijst het naar AMINS.
Als een stof wel een –COOH-groep bevat, maar geen aminogroep, dan verwijst het naar CARBONIC ACIDS.
Als een stof zowel een aminogroep als een carboxylgroep heeft, verwijst het naar AMINOZUREN.
In de aminozuren waaruit de eiwitten bestaan, zijn de aminogroepen gekoppeld aan een tweede koolstofatoom, dat een alfa-koolstofatoom wordt genoemd, dat wil zeggen aan hetzelfde koolstofatoom als de carboxylgroep. Met andere woorden, ze hebben een aminogroep op alfapositie.

56. 2. Formules van aminozuren.

In de aminozuurformules van ten minste één carboxylgroep (-COOH)
en ten minste één aminogroep (-NH2),
volgens de naam "aminozuren".

Aminogroep en carboxylgroep van proteïne-aminozuren
gebonden aan een koolstofatoom dat een alfa-koolstofatoom wordt genoemd.
Aan dit alfa-koolstofatoom zijn ook gehecht:
waterstofatoom (H)
en RADICAL - alle andere atomen van een bepaald aminozuur
(in het radicaal kan er een tweede carboxylgroep of een tweede aminogroep zijn):

...
Dit is de algemene formule voor alle proteïne-aminozuren..
Verschillende radicalen verschillen in aminozuren. Je moet 20 radicalen van 20 proteïne-aminozuren kennen.
Als in plaats van R de formule van het radicaal schrijft (zie hun formules hieronder),
dan krijgen we de formule voor een specifiek aminozuur - p. 63-69.

56. 2. Formules van aminozuren.


Hoe de radicaal in de aminozuurformule te vinden:

je moet in de formule de aminozuren van de groep vinden —COOH en —NH2, waartussen slechts één koolstofatoom (C),
Omcirkel dan deze groepen en atoom C samen met één waterstofatoom (H) met dit atoom C - alle andere atomen met de formule zullen de rest van dit aminozuur zijn, ook al is het maar één waterstofatoom (H) van de glycineradicaal.

55. 3. Aminozuurradicalen.

Wat hangt af van de radicalen (de betekenis van de radicalen):

De eigenschappen van aminozuren zijn afhankelijk van de eigenschappen van radicalen
(moleculaire massa,
oplosbaarheid in water en andere polaire of niet-polaire oplosmiddelen,
aanwezigheid of afwezigheid van kosten, IET,
polariteit, etc.).
En de eigenschappen van radicalen zijn afhankelijk van de eigenschappen van functionele groepen die in de radicalen aanwezig zijn.

De chemische classificatie van aminozuren is ook gebaseerd op verschillen in radicalen..
Hangt af van de eigenschappen van aminozuren en hun radicalen,
wat wordt de ruimtelijke structuur
(secundaire, tertiaire en quartaire structuur)
eiwitmoleculen die zijn opgebouwd uit (resten) van deze aminozuren.

Een atoom van een specifiek element bevat een gelijk aantal protonen en elektronen.
Protonen hebben positieve ladingen en elektronen hebben negatieve ladingen..
Over het algemeen is een atoom elektrisch neutraal door een gelijk aantal positieve protonen en negatieve elektronen.
Wanneer protonen of elektronen verloren gaan of gehecht raken, verliest het atoom de elektroneutraliteit,
neemt een volledige lading aan
en wordt een ION.
Wanneer de elektronendichtheid van andere atomen naar zichzelf wordt aangetrokken, krijgt het atoom een ​​gedeeltelijke lading, maar het wordt geen ion, maar blijft een atoom.

WATERSTOFATOM (N)

bestaat uit slechts één proton en één elektron.
Met verlies van een elektron in het resterende deel van het waterstofatoom
lading verschijnt (positief),
dat wil zeggen, een waterstofatoom wordt een ION.
Zo'n waterstofion (positief geladen)
aangeduid als H+,
en bestaat uit een enkel proton.
Daarom wordt H + vaak geen waterstofion genoemd (omdat er een ander waterstofion is) en geen waterstofkation, maar een PROTON.
De bevestiging van een proton (H +) wordt protonering genoemd,
en protonloslating (H +) wordt DEProtonation genoemd.

Atoom H van de carboxylgroep (–COOH):

Deel uitmaken van een carboxylgroep (–COOH),
het proton van het waterstofatoom (H) is gemakkelijk los te koppelen van de groep
(vertrekt op woensdag of voegt zich bij andere groepen),
verandert in H + (en geeft een "zure reactie", waardoor de pH van het medium wordt verlaagd).
(Dit wordt deprotonering of dissociatie genoemd).

In dit geval blijft het elektron van het waterstofatoom bij de carboxylgroep,
waardoor het negatief geladen is: –COO–.
Het proces is omkeerbaar, dat wil zeggen dat het proton zich weer bij de gedeprotoneerde carboxylgroep kan voegen en het in een neutraal –COOH verandert.
Regeling:
–COOH (carboxylgroep); –COO– (gedeprotoneerd) en Н + (proton)

Atomen zoals O, S en N

(d.w.z. atomen met een sterke elektronegativiteit),
trek gemakkelijk de elektronendichtheid van waterstofatomen aan,
waarmee verbonden zijn
(dat wil zeggen, niet het hele elektron van het waterstofatoom, maar zijn "deel"),
resulterend in waterstofatomen,
verbonden met deze atomen,
gedeeltelijke positieve lading verschijnt.
En de atomen O, S en N,
ontving de elektronendichtheid van waterstofatomen,
hierdoor verwerven ze
nog sterkere negatieve lading
(hij was al bij hen vanwege het niet-gedeelde elektronische paar - NEP).
Dus groepen atomen worden polair en oplosbaar in water..

55. 4. Eigenschappen van aminozuren.

55. 4. 1. De aminozuurlading.

Lasten op de aminogroep en op de carboxylgroep.

Bij pH van het lichaam (ongeveer 7 overal behalve de maag)
stikstofatoom N van de aminogroep van aminozuren (–NH2)
hecht zich aan protonen (H +)
(vanwege de aanwezigheid van een ongedeeld elektronenpaar (NEP) op het N-atoom),
veranderen in geprotoneerde aminogroepen,
die zijn aangeduid als –NH3+
en hebben een positieve lading
vanwege de plus van het samengevoegde proton H+.

En carboxylgroepen (–COOH) aminozuren
protonen verliezen
(tijdens elektrolytische dissociatie),
veranderen in gedeprotoneerde groepen,
die zijn aangeduid als –COO–
en hebben een negatieve lading
vanwege het elektron, dat na het "vertrek" van het proton H uit het waterstofatoom H achterbleef+.

Aminozuurkosten.

Als het aminozuur maar één aminogroep heeft
en slechts één carboxylgroep,
dan worden hun positieve en negatieve ladingen NEUTRAAL,
daarom is het aminozuurmolecuul in het algemeen elektroneutraal.

Het elektronenneutrale molecuul, waarin een positief geladen groep en een negatief geladen groep voorkomen, waarvan de ladingen elkaar neutraliseren, heet ZWITTER-ION.
Maar ondanks het 'ion' in de naam is het molecuul neutraal.
Dat wil zeggen, aminozuren zijn zwitterions.

Negatief geladen aminozuren.

Als in de formule de aminozuren niet één maar twee carboxylgroepen zijn (de tweede in de rest),
dan heeft het aminozuurmolecuul een NEGATIEVE lading.
Er zijn slechts twee van dergelijke negatief geladen aminozuren: aspartaat en glutamaat (zie de bovenstaande formule voor hun radicalen).

Positief geladen aminozuren.

Als in de formule de aminozuren niet één, maar twee aminogroepen zijn
(of er zijn groepen die qua eigenschappen vergelijkbaar zijn met aminogroepen - zie de radicalen van histidine en arginine met "extra" stikstofatomen;
simpel gezegd - als in de formule MEER DAN TWEE atomen N, stikstof),
dan heeft het aminozuurmolecuul een POSITIEVE LADING.

Er zijn drie van dergelijke positief geladen aminozuren (onder proteïnen):
lysine (aminogroep),
arginine (3 stikstofatomen van de guanidinegroep in het radicaal),
histidine (2 stikstofatomen in de imidazolring).
Zie bovenstaande formules van hun radicalen.

Groepen met volledige kosten kunnen tot elkaar worden aangetrokken (plus tot min),
het vormen van ionische bindingen.
(Verbindingen ontstaan ​​door het aantrekken van in tegenstelling tot volledige kosten).

Gedeeltelijke lading aminozuren.

In de radicalen van een aantal aminozuren zijn er geen groepen met volledige negatieve of positieve ladingen,
maar er zijn groepen met gedeeltelijke kosten:
dit zijn groepen met atomen O, S en N:
–OH (in de radicalen van serine, threonine, tyrosine),
–SH (in de cysteïne-groep),
–S - CH3 (in methionineradicaal)
en amidegroepen –C (O) NH2 van glutamine- en asparagineradicalen.

Gedeeltelijke ladingsgroepen kunnen tot elkaar worden aangetrokken (plus tot min),
het vormen van waterstofbruggen. (Plus op waterstofatomen H).
(De obligaties ontstaan ​​als gevolg van het aantrekken van in tegenstelling tot partiële kosten).

Wat is de betekenis van de ladingen van radicalen??

Beïnvloed de structuur van het eiwitmolecuul - p. 57-59.

Geladen radicalen zijn betrokken bij het werk van eiwitten
(item 6):
De -NH3 + -groep van lysine (en vergelijkbare eigenschappen van de Arg- en His-groepen in geprotoneerde toestand)
positief geladen radicalen van lysine, arginine en histidine
als onderdeel van eiwitten functies kunnen uitvoeren
"Liefhebbers van" elektronen "die in de katalyse elektrofielen worden genoemd - p.6.

Groep –COO - (in de DEProtected-status)
negatief positief geladen radicalen van aspartaat en glutamaat
omdat een deel van eiwitten functies kan vervullen
"Liefhebber van de" positieve lading van de kern van een atoom (nucleos) ", een nucleofiel genaamd - p.6.

Bovendien zijn de groepen lysine, arginine en histidine nucleofielen.,
wanneer ze ONGEPROPONEERD zijn,
omdat ze tegelijkertijd een gedeeltelijke negatieve lading hebben die de NEP 'draagt'.

55. 4. 2. Oplosbaarheid van aminozuren en hun radicalen in water.

Welke stoffen zijn oplosbaar in water?

Oplosbaar in water (en andere polaire oplosmiddelen),
waarvan de moleculen POLAR zijn, zoals water.
En integendeel, niet-polaire stoffen in water zijn slecht oplosbaar.,
maar ze lossen goed op in lipiden en andere niet-polaire oplosmiddelen.

Van welke oplosbaarheid hangt af?

Oplosbaarheid is gebaseerd op "gelijkenis": "like lost op in like",
dat wil zeggen, polaire stoffen lossen op in polaire oplosmiddelen (in water en...),
en in apolaire oplosmiddelen lossen apolaire stoffen op.
Dat wil zeggen, polaire stoffen lossen op in water
en niet-polair lossen niet op.

Wat zijn de stoffen die (niet) oplosbaar zijn in water?

Wateroplosbare stoffen (polair) worden HYDROPHILIC genoemd,
dat wil zeggen "waterminnend".
In water onoplosbare stoffen (niet-polair) worden HYDROPHOBIC genoemd,
dat wil zeggen "bang voor water".
Hydrofobe radicalen zijn tegelijkertijd LIPOFILISCH - dat wil zeggen, ze "houden van lipiden" in de zin dat ze goed oplossen in lipiden. En in andere niet-polaire oplosmiddelen.

Wat is de polariteit van een molecuul?

(of delen van een molecuul als het molecuul groot is)
De polariteit van een molecuul is de aanwezigheid van 'polen' in een molecuul
- dat wil zeggen, geladen groepen (positief of negatief geladen).
In dat geval kunnen de kosten volledig of gedeeltelijk zijn.

Vanwege welke moleculen ladingen hebben?

Gedeeltelijke ladingen verschijnen meestal als gevolg van atomen zoals O of S
de elektronendichtheid van waterstofatomen aantrekken (H),
waarmee verbonden zijn.
Bovendien hebben O-, S- en N-atomen meestal eenzame elektronenparen (NEP),
die zelf een gedeeltelijke negatieve lading hebben.

Volledige ladingen verschijnen vaak vanwege de toevoeging van een proton (H +),
d.w.z. als gevolg van protonering,
of vanwege het loslaten van het proton (deprotonering) - zie hierboven.

Hoe te bepalen: polaire stof of niet?

Door de aanwezigheid van O-, S- en N-atomen:
als deze atomen in het radicaal zitten, dan is het polaire aminozuurradicaal,
en als deze atomen niet in de groep zitten, dan is de groep niet polair.

Waarom de aanwezigheid van O-, S- en N-atomen radicalen polair maakt?

De O- en S-atomen trekken de elektronendichtheid sterk aan.
gerelateerde waterstofatomen
(met andere woorden, O en S hebben een sterke elektronegativiteit),
wat leidt tot het verschijnen van GEDEELTELIJKE NEGATIEVE KOSTEN op de O- en S-atomen.
En de aanwezigheid van ladingen in een molecuul of in een groep (zelfs gedeeltelijk) - dit is de polariteit.

Daarnaast een groep met zuurstof zoals carboxyl (–COOH)
heeft de eigenschap een proton (H +) te "verliezen", dat wil zeggen gedeprotoneerd.
In dit geval blijft het elektron van het waterstofatoom achter nadat het proton het zuurstofatoom verlaat,
waardoor op het zuurstofatoom (meer bepaald "op" de carboxylgroep)
na deprotonering verschijnt een negatieve lading (vol).

Het stikstofatoom (N) heeft een zogenaamd ongedeeld elektronenpaar (NEP),
die een negatieve lading heeft (gedeeltelijk),
en heeft daardoor het vermogen om naar zichzelf toe te trekken (en te "vasthouden" door aantrekking)
positief geladen protonen (H +), d.w.z. geprotoneerd,
daarom hebben stikstofgroepen vaak deze positieve lading (vol).

De oplosbaarheid van aminozuren in water.

Alle aminozuren zijn zeer goed oplosbaar in water.
door de aanwezigheid in de formule van alle aminozuren van ten minste twee geladen groepen (amino en carboxy).

Maar de oplosbaarheid van aminozuurradicalen is anders.
De oplosbaarheid van de radicalen van een bepaald eiwit hangt af van,
wat zal de ruimtelijke structuur zijn van dit eiwitmolecuul,
wat zijn de eigenschappen van dit eiwit,
welke functies kan dit eiwit uitvoeren.

Radicaal oplosbare (d.w.z. hydrofiele) radicalen,
die O-, S- of N-atomen bevatten,
omdat de aanwezigheid van deze atomen de radicalen polair maakt
of zelfs volledig opgeladen (Asp, Glu - negatief, Liz, Arg, Gis - positief).

De resterende radicalen (waarin geen O-, S- en N-atomen zijn) zijn onoplosbaar in water, dat wil zeggen hydrofoob, omdat ze niet-polair zijn.

Wat is de oplosbaarheid van radicalen??

De oplosbaarheid van radicalen (hoe hun lading) de ruimtelijke structuur van het eiwit beïnvloedt.

Hydrofiele radicalen door hydrofiliciteit
verschijnen op het oppervlak van de bolletje (in het aquatisch milieu)
bij de vorming van de ruimtelijke structuur van het eiwit.

Hydrofobe radicalen in het aquatisch milieu hebben de neiging om "weg te bewegen" van water, van hydrofiele radicalen, maar komen dichter bij elkaar,
resulterend in hydrofobe radicalen
verschijnen in de bolletje tijdens de vorming van de ruimtelijke structuur in het aquatisch milieu.

In membranen is het tegenovergestelde waar:
daar bewegen hydrofiele radicalen weg van membraanlipiden,
en hydrofobe radicalen "grenzen" aan membraanlipiden.

55. 4. 3. De reactie van aminozuren: zuurgraad en basiciteit.

Wat bepaalt de reactie (pH) van het medium?

(Herinnering) De "zuurgraad" van het medium hangt af van hoeveel protonen (H +) het bevat,
dat wil zeggen uit de concentratie van protonen in het medium.
Hoe hoger de concentratie protonen, hoe zuurder de omgeving.
en ONDER (minder) pH.
Hoe lager de protonconcentratie, hoe minder zuur de omgeving is.
(hoe meer het alkalisch is) en de hogere (meer) pH.
(Verwar niet).

De bron van protonen in oplossing zijn atoomgroepen,
waarvan protonen (protondonorgroepen) kunnen loskomen.
Daarom zijn zuren die stoffen waarvan protonen kunnen worden losgemaakt, d.w.z. protondonoren.

Voorbeelden van protondonorgroepen:
carboxyl vóór deprotonering: –COOH (aspartaat, glutamaat)
aminogroep (en soortgelijke in Arg) na protonering: –NH3+,
gedeeltelijk OH (serine, tyrosine, threonine) en SH (cysteïne) groepen, etc..
Meer protondonorgroepen in het molecuul,
des te zuurder is deze stof,
hoe lager de pH van de oplossingen,
hoe sterker zuur deze stof is.

De sterkste zuren onder aminozuren zijn aspartaat en glutamaat..

BASIC aminozuren (waarbij alkalische reactie)

Er zijn groepen die protonen aan zichzelf kunnen hechten,
d.w.z. protonacceptorgroepen.
Door protonen uit het medium te hechten, verminderen deze groepen de concentratie van protonen in het medium
en verlaag daarom de zuurgraad van het medium en verhoog de basiciteit van het medium (dat wil zeggen, creëer een alkalische reactie).
Daarom zijn protonacceptorgroepen bases.
Radicalen met protonacceptorgroepen zijn basis
en geef een alkalische reactie.
Voorbeelden van basische aminozuren (die een alkalische reactie geven):
hetzelfde als positief geladen aminozuren, dat wil zeggen:
lysine, arginine en histidine.

Ondanks de naam aminozuren hebben oplossingen van niet alle aminozuren dus een lage pH (d.w.z. een sterk zure reactie).
De zure carboxylgroep en de basische aminogroep van alle aminozuren neutraliseren elkaar,
dus carboxyl geeft woensdag een proton,
en de aminogroep hecht het proton van het medium aan zichzelf.
Daarom zijn die aminozuren zuur,
die een TWEEDE carboxylgroep hebben (d.w.z. aspartaat en glutamaat).
En die aminozuren die een tweede aminogroep hebben,
zoals in lysine (of vergelijkbaar met de aminogroep door de eigenschappen van de Arg- en His-groepen),
geven zelfs een sterk alkalische reactie, ze zijn basisch.

Wat doet de aminozuurreactie er toe??
Zie item 6.
Proton-donorgroepen van zure aminozuren
(–COOH in de niet-geprotoneerde toestand van aspartaat en glutamaat, SH-cysteïne, enz.)
kan dienen als protondonoren tijdens het werk van enzymen (katalyse) en andere eiwitten.

Proton-acceptor-donorgroepen van basische aminozuren
(–NH2-lysinegroep en vergelijkbare eigenschappen in de arginine- en histidinegroepen
in geprotoneerde staat)
kan de functie van ACCEPTORS van protonen vervullen tijdens het werk van enzymen (tijdens katalyse) en andere eiwitten.
Ook kunnen groepen –COO– radicalen van aspartaat en glutamaat in gedeprotoneerde toestand de functie van protonacceptoren vervullen.

Katalyse gebaseerd op de deelname van protondonoren en acceptoren (d.w.z. zuren en logen = basen),
genaamd donor-acceptor of zuur-base.

Het concept van IET (iso-elektrisch punt):
voor elk aminozuur kunt u een oplossing kiezen met een pH waarbij de lading ervan neutraal is, omdat het aminozuurmolecuul niet naar de anode of naar de kathode zal gaan.
Deze pH-waarde wordt de IET genoemd: de pH-waarde waarbij het aminozuur niet naar de anode of naar de kathode beweegt, omdat de moleculen neutraal zijn.

Aminozuren negatief geladen door protonverlies (bij pH 7)
(aspartaat en glutamaat, andere licht zure aminozuren)
kan neutraal worden gemaakt in een omgeving waar zoveel protonen zijn dat aminozuurmoleculen geen protonen kunnen verliezen,
d.w.z. in een zeer zure omgeving.
IET van dergelijke aminozuren in het gebied onder 7, d.w.z. in een zure omgeving.

Aminozuren positief geladen door de aanhechting van protonen aan zichzelf
(Liz, Arg, Gis)
kan neutraal worden gemaakt in een omgeving waar zo weinig protonen zijn dat deze aminozuren niets aan zichzelf kunnen hechten, dat wil zeggen in een zeer alkalische omgeving.
IET van dergelijke aminozuren in het gebied boven 7, dat wil zeggen in een alkalische omgeving.

55. 4. 4. Optische activiteit van aminozuren.

Alfa-koolstofatoom van alle proteïne-aminozuren behalve glycine,
geassocieerd met 4 verschillende "afgevaardigden":
1 - aminogroep,
2 - carboxylgroep,
3 - waterstofatoom,
4 - radicaal (alle andere atomen).

Dergelijke koolstofatomen (waarin alle 4 substituenten verschillend zijn)
genaamd CHIRAL-centra.
En stoffen in de moleculen waarvan er chirale centra zijn,
hebben de neiging om de zogenaamde te draaien
vlak van gepolariseerd licht,
als gepolariseerd licht door een oplossing van een stof met een chiraal centrum wordt geleid.
Stoffen met deze eigenschap worden optisch actief genoemd..

Maak een onderscheid tussen rechtsdraaiende en zwaaiende stoffen.

L-aminozuren en D-aminozuren.

Zowel D- als L-aminozuren zijn wijdverbreid van aard.
Maar tot nu toe zijn er alleen L-aminozuren gevonden in eiwitten.
(We moeten uit de chemie de definitie van D- en L-isomeren onthouden.)

55. 5. Classificaties van aminozuren.

Onderscheid de biologische classificatie van aminozuren (door hun functies)
en chemisch (volgens fysisch-chemische eigenschappen).

55. 5. 1. Chemische classificatie van aminozuren.

Gebaseerd op verschillen in aminozuurradicalen.
Ze verschillen in oplosbaarheid, polariteit, lading, pH, structuur van het koolstofskelet (cyclisch of lineair), enz..

Aminozuurradicalen worden gedeeld door oplosbaarheid

oplosbaar in water en andere polaire oplosmiddelen (hydrofiel)
en onoplosbaar in water, maar oplosbaar in apolaire oplosmiddelen (hydrofoob = lipofiel).

Door de aanwezigheid van polaire groepen delen de radicalen zich
in polair en niet-polair.
Polair hydrofiel en niet-polair hydrofoob (zie hierboven).

Onder de polaire radicalen zijn er:

partiële ladingsradicalen (in staat waterstofbruggen te vormen:
Serine, Threonine, Cysteine, Methionine, Amides Asparagine en Glutamine)
en radicalen en volledige ladingen (in staat ionische bindingen te vormen).

Onder radicalen met volledige ladingen worden onderscheiden:

positief geladen radicalen (Arg, Liz, Gis in geprotoneerde toestand)
en negatief geladen radicalen (Asp, Glu in gedeprotoneerde toestand).

Onder hydrofobe radicalen zijn er:
"Lineair" - alifatisch,
en cyclisch (niet-aromatische proline en aromatische Fen, Tyr en Three)

(Aromatisch histidine is positief positief geladen.)

Op pH, door reactie
radicalen zijn onderverdeeld in neutraal, zuur en basisch.
Zuren: aspartaat en glutamaat (hetzelfde als negatief geladen).
BASIC (hetzelfde als positief geladen): Liz, Arg, Gis.

Tabel "Chemische classificatie van aminozuren" (volgens de eigenschappen van radicalen).

55. 5. 2. Biologische classificatie van aminozuren.

Dit is een classificatie naar aminozuurfunctie..
Peptiden en eiwitten kunnen worden gesynthetiseerd uit aminozuren -
de sequentie van aminozuurresiduen verbonden door peptidebindingen (p. 56).
Bovendien gebruiken alle organismen voor de synthese van eiwitten slechts 20 aminozuren van enkele honderden aminozuren die in de natuur voorkomen.

Deze 20 aminozuren die worden gebruikt voor eiwitsynthese worden PROTEIN of proteïnogeen genoemd (van het woord eiwit - eiwit).
De resterende aminozuren (niet gebruikt voor eiwitsynthese) worden niet-eiwit genoemd.
Maar onder niet-proteïnen zijn er zeer belangrijke (hierna).

Dus, afhankelijk van het feit of aminozuren al dan niet worden gebruikt voor eiwitsynthese,
aminozuren zijn onderverdeeld in twee groepen:
proteïne-aminozuren en niet-proteïne-aminozuren.

Na eiwitsynthese kunnen sommige radicalen veranderen (p.83),
maar de resulterende aminozuren worden geen proteïne genoemd,
ook al maken ze deel uit van eiwitten (hun residuen)
en worden gevormd tijdens de hydrolyse van eiwitten.

Daarom is het onjuist te zeggen dat proteïne-aminozuren die zijn die deel uitmaken van proteïnen of worden gevormd tijdens de hydrolyse van proteïnen.
Bij de synthese van eiwitten worden 20 soorten aminozuren gebruikt,
en hydrolyse kan 25 aminozuren produceren.

20 proteïne-aminozuren worden gecodeerd door mRNA-codons en de DNA-coderingsketen (p. 82), ze worden gehecht aan en getransporteerd door tRNA.
Er is geen "code" voor de resterende aminozuren, ze hechten niet aan tRNA.
Bij de synthese van een bepaald eiwit zijn mogelijk minder dan 20 soorten aminozuren nodig, maar als sommige daarvan niet genoeg zijn, kan het molecuul van dit eiwit niet worden gesynthetiseerd.,
omdat het ontbrekende aminozuur niet kan worden vervangen of overgeslagen.
Daarom is de afwezigheid (tekort) in het lichaam van zelfs maar één aminozuur
leidt tot stopzetting van de synthese van een aantal eiwitten.
Daarom moet je alle 20 aminozuren met voedsel binnenkrijgen -
zodat alle eiwitten die het lichaam nodig heeft kunnen worden gesynthetiseerd.

Alle 20 proteïne-aminozuren zijn L-isomeren.
(in tegenstelling tot monosacchariden van levende organismen, die D-isomeren zijn).

Sommige proteïne-aminozuren kunnen niet in het lichaam worden aangemaakt.,
maar het lichaam moet lichaamseiwitten en een aantal hormonen synthetiseren.
Dergelijke aminozuren moeten met voedsel worden verkregen.,
ze worden ONAFHANKELIJK genoemd
(wat betekent dat het lichaam deze aminozuren niet kan vervangen, zonder).
Wanneer essentiële aminozuren al in het lichaam aanwezig zijn als onderdeel van hun eiwitten,
ze kunnen worden verkregen door hydrolyse van eiwitten (p. 63), maar de oorspronkelijke bron is alleen voedsel.

Voor mensen is het volgende onmisbaar:
Valine, leucine, isoleucine, fenylalanine, tryptofaan (niet-polair), threonine (OH), methionine (CH3) en lysine (NH2) voor volwassenen
(8 stuks, en de overige 12 zijn uitwisselbaar),
en bovendien histidine en arginine voor kinderen
en cysteïne voor pasgeborenen.
Bij kinderen is de synthese van deze drie extra aminozuren niet actief genoeg,
en bij volwassenen is al behoorlijk actief.

Eiwit-aminozuren die in het lichaam kunnen worden aangemaakt,
heten VERVANGBAAR - p.67.
(wat betekent - dat ze niet met voedsel ontvangen hoeven te worden).
Maar de synthese van deze aminozuren vindt niet altijd plaats,
Maar het lichaam heeft ze heel hard nodig (vooral glutamaat, glycine, etc.),
daarom is het beter als een persoon voedsel en essentiële aminozuren krijgt.
De reden voor de onvoldoende synthese van verwisselbare aminozuren kan zijn:
1) tekort aan vitamines die nodig zijn voor synthese:
B6, PP, biotine (pyruvaat, oxaloacetaat, aspartaat), folaat (glycine en serine), etc..
2) verminderde activiteit van enzymen voor de synthese van deze aminozuren als gevolg van mutaties,
3) leverschade, etc..

In welke vorm zijn aminozuren aanwezig in voedsel??

In voedsel zijn aminozuren voornamelijk aanwezig in voedseleiwitten.,
en tijdens de hydrolyse van voedseleiwitten in het spijsverteringskanaal worden aminozuren gevormd die in het bloed worden opgenomen en naar verschillende weefsels worden getransporteerd.

Tabel "Biologische classificatie van aminozuren"
...
Wat zijn de namen van voedseleiwitten, afhankelijk van de samenstelling van aminozuren?

Dieetproteïnen die alle aminozuren in optimale verhoudingen bevatten
(voornamelijk essentiële aminozuren)
en tegelijkertijd gemakkelijk te splitsen in het spijsverteringskanaal,
FULL Dietary Proteins genoemd.
Eiwitten die niet alle aminozuren in de juiste hoeveelheid bevatten, worden DEFECT genoemd.

Eiwitrijke producten:

Veel producten van DIERLIJKE oorsprong:
vlees, vis, eieren, zuivelproducten (kwark, kaas, etc.).

Tegelijkertijd is vis beter dan vlees vanwege de aanwezigheid van waardevolle vetten en de afwezigheid van schadelijke vetten,
wat erg goed is voor zenuwweefsel, voor bloedvaten (preventie van atherosclerose), etc..
Atherosclerose-eieren - niet dagelijks 5. En betere kwartel.
Zuivelproducten leveren andere calcium dan eiwitten.
Mensen die vanwege lactose geen melk verdragen, hoeven alleen maar volle melk te consumeren, maar zure melkproducten (ze bevatten ook waardevolle bacteriën).
Tegelijkertijd wordt de beste aminozuursamenstelling gevonden in melkeiwitten en eieren..

Om het bestaande risico op worminfecties te verminderen
alvorens dierlijke producten te consumeren
hard genoeg THERMISCHE VERWERKING is noodzakelijk
(koken, braden, stomen, etc.).
Maar als deze producten besmet zijn met PRIONES,
zelfs een warmtebehandeling maakt ze niet veilig. Alleen branden.
Het gebruik van rauw of half rauw vlees en visproducten is ongewenst,
omdat het tot infectie kan leiden.

Plantaardig voedsel als eiwitbron:

bevatten meestal geen volledige eiwitten in de juiste hoeveelheden,
maar de combinatie van verschillende soorten plantaardig voedsel kan een set van alle 20 aminozuren opleveren.
Er wordt aangenomen dat de optimale combinatie: peulvruchten met granen.
Bijvoorbeeld mais met bonen of rijst met soja.
Deze producten kunnen tegelijkertijd worden bereid en geconsumeerd..

55. Aminozuurfuncties.

Ze zullen bekend zijn na het bestuderen van de gemarkeerde alinea's.,
daarom is het volproppen van voorbeelden hier optioneel.

55. 6. 1. Functies van proteïne-aminozuren.

1. EIWIT SYNTHESE.
De meeste proteïne-aminozuren fungeren als substraat bij de eiwitsynthese - zie hierboven.

2. HORMOON SYNTHESE.
Naast eiwitten worden hormonen gesynthetiseerd uit eiwitaminozuren - p. 63 (hormonale functie van aminozuren):
1) GABA van glutamaat (p.94, 63),
2) histamine uit histidine,
3) "hormoon van geluk" serotonine en melatonine uit tryptofaan,
4) jodothyronines uit tyrosine (p.104),
5) dopamine, norepinephrine en tyrosine adrenaline (p.105).

Met een tekort aan deze aminozuren door verhongering, slechte voeding (zonder volledige eiwitten), vitaminetekort (vooral B6)
de synthese van deze hormonen wordt verminderd,
leidend tot een tekort aan deze hormonen en een verstoorde hormoonfunctie.
Het resultaat kan verschijnen: DEPRESSIE, vermoeidheid, overgewicht, enz..

Aminozuren worden gebruikt voor de synthese van stoffen van alle klassen:
koolhydraten (glucose, punten 33 en 67),
lipiden (serine),
nucleïnezuren (glycine, glutamine, aspartaat).

3. SYNTHESE VAN GLUCOSE
van aminozuren (op twee na, dat wil zeggen van 18, van 14 glycogeen en 4 glycogeen) stelt u in staat om uw gezondheid en leven langer dan een dag zonder voedsel te behouden.
De bron van aminozuren tijdens honger is de afbraak van eiwitten in lichaamsweefsels (bloed, spieren, etc.).
Dit kan twee maanden duren - tegen het einde van de tweede maand wordt het verlies van eiwitten onverenigbaar met het leven (ongeveer 6 kg met een begingewicht van 70 kg).

4. MEMRANE-lipiden worden gesynthetiseerd uit serine (punten 52 en 40)
fosfatidylserine, fosfatidylethanolamines en fosfatidylcholine, evenals sphingomyeline,
wat nodig is voor de vorming van nieuwe cellen
en voor het bijwerken van lipiden van bestaande membranen.
Dit is met name nodig voor de membranen van Schwann-cellen die de myeline-omhulsels van zenuwen vormen..

5. Synthese van STIKSTOFBASIS:
pyrimidines (van aspartaat en glutamine) en purines (van aspartaat, glutamine en glycine) zijn nodig voor de synthese van nucleotiden voor DNA en RNA,
waarvan de synthese noodzakelijk is voor celdeling en eiwitsynthese - p. 84 en 35.

6. Synthese van porfyrines
(p. 121) uit glycine is nodig om cytochromen te verkrijgen (P 450 - p. 118 en de ademhalingsketen - p. 22),
evenals voor het verkrijgen van HEMOGLOBIN voor zuurstofafgifte aan weefsels voor de productie van ATP en warmte.

7. UREA-synthese
(p. 66) is nodig om ammoniak te neutraliseren - anders sterft iemand door ammoniakvergiftiging. Bij de synthese van ureum zijn de proteïne-aminozuren aspartaat en arginine en het niet-proteïne-aminozuur ornithine betrokken - ze moeten worden verkregen met voedsel of worden gesynthetiseerd met de deelname van vitamine B6.

8. Synthese van CREATINPHOSPHATE (p. 69)
nodig voor normale spierfunctie. Het gebruikt arginine, methionine en glycine..

9. ENERGIEFUNCTIE van aminozuren:

ligt in het feit dat aminozuren kunnen worden gebruikt om ATP-energie en warmte te produceren (p. 20 en 22, 67).
Maar alleen is er geen glucose en vet. Omdat aminozuren nodig zijn voor veel andere belangrijke processen (hierboven) en wanneer ze worden vernietigd, worden giftige stoffen gevormd (ammoniak uit stikstof, enz.).

10. BEMIDDELINGSFUNCTIE VAN Aminozuren

ligt in het feit dat een aantal aminozuren neurotransmitters zijn,
dat wil zeggen, het is betrokken bij de overdracht van een zenuwimpuls van een neuron naar een ander neuron:
sekte in de synaptische spleet en bindt zich aan receptoren van het postingaptische membraan.
G L U T A M A T
is de belangrijkste exciterende neurotransmitter van de hersenen (p.93),
a G L I C I N
is de belangrijkste remmende neurotransmitter van het ruggenmerg.

11. Andere aminozuurfuncties:
In paragraaf 38, 39, 63-69 worden andere functies van aminozuren getoond:
Arginine wordt gebruikt om NO-radicalen te produceren (p. 96) - een stof die de bloeddruk verlaagt, dit is een van de mechanismen van hypotensie.
Glutamine en cysteïne worden gebruikt voor de synthese van proteoglycanen en glycoproteïnen:
Glutamine geeft AMINOGROEPEN aminosuikers,
en cysteïne geeft SULFOUPS (ze zijn ook nodig voor sulfatiden - sectie 40).
De meeste proteoglycanen (p. 122 en 39) worden aangetroffen in kraakbeen, huid en bindweefsel.

55. 6. 2. Functies van niet-proteïne aminozuren.

1. Bemiddelingsfunctie:
het aminozuur GABA (GammaAmino-boterzuur) is de belangrijkste remmende neurotransmitter van de hersenen.

2. Acyloverdracht
(residuen van vetzuren - p. 45) wordt uitgevoerd door het aminozuur KARNITIN
Dit is nodig voor weefsels om ATP-energie en warmte te verkrijgen.
bevordert gewichtsverlies bij gebruik van vetzuren.
Carnitine kan in het lichaam worden aangemaakt als er aminozuren Lysine en Methionine zijn (dit zijn essentiële aminozuren). Er is een medicijn "L-carnitine".

3. Ureumsynthese:
Niet-proteïne aminozuren ORNITIN en citrulline nemen eraan deel - p.66.

4. De synthese van hormonen:
niet-proteïne aminozuren zijn betrokken bij de synthese van hormonen als intermediaire metabolieten:
DOPA (dioxiphenylalanine) - bij de synthese van catecholamines uit tyrosine,
5 - hydroxytryptofaan - bij de synthese van serotonine en melatonine uit tryptofaan.

5. Synthese van creatinefosfaat:
Niet-proteïne aminozuren creatine en guanidine-acetaat zijn betrokken bij de synthese van creatinefosfaat uit proteïne.

AMINOZUREN

Aminozuren (synoniem voor aminocarbonzuren) - organische (carbon) zuren die een of meer aminogroepen bevatten; het belangrijkste structurele deel van het eiwitmolecuul.

Afhankelijk van de positie van de aminogroep in de koolstofketen ten opzichte van de carboxylgroep (d.w.z. bij de tweede, derde enzovoort koolstofatomen), worden α-, β-, γ-aminozuren enzovoort onderscheiden. Veel aminozuren worden gevonden in levende organismen in vrije vorm of als onderdeel van complexere verbindingen. Het wordt ongeveer beschreven. 200 verschillende natuurlijke aminozuren, waaronder ongeveer 20 die deel uitmaken van eiwitten, zijn bijzonder belangrijk (zie). Alle aminozuren in eiwitten zijn α-aminozuren en komen overeen met de algemene formule: RCH (NH2) COOH, waarbij R een radicaal is dat verschillend is in verschillende aminozuren en is gehecht aan het tweede koolstofatoom van de keten. Een aminogroep zit vast aan hetzelfde koolstofatoom. Dit koolstofatoom heeft dus 4 verschillende substituenten en is asymmetrisch.

Zelfs vóór de ontdekking van aminozuren als een speciale klasse van chemicaliën, isoleerden de Franse chemici Vauclin en Robique (L.W. Vauquelin, P.J. Robiquet, 1806) asperge kristallijn uit aspergesap, dat een amide is van asparaginezuur (zie) en dat een van de aminozuren in eiwitten is.

Het eerste natuurlijke aminozuur (cystine) werd in 1810 ontdekt in urinestenen door Wollaston (W. N. Wollaston); in 1819, Proust (J. L. Proust), die experimenten uitvoerde op de fermentatie van kaas, geïsoleerde leucinekristallen. In 1820 verkreeg Braconnot (N. Braconnot) glycine uit een gelatinehydrolysaat, dat een zoete smaak had en glutineuze suiker werd genoemd; pas daarna werd glycine aan aminozuren toegewezen. De ontdekking van Braconno speelde een bijzonder belangrijke rol, aangezien het de eerste keer was dat aminozuren werden verkregen uit een proteïnehydrolysaat; Vervolgens werden de resterende aminozuren in de eiwitmoleculen geïsoleerd en geïdentificeerd uit eiwithydrolysaten..

Aminozuren hebben een aantal gemeenschappelijke eigenschappen: het zijn kleurloze, kristallijne stoffen, die meestal smelten bij ontbinding bij relatief hoge temperaturen, zoet, bitter of fris van smaak. Aminozuren zijn amfotere elektrolyten, dat wil zeggen, ze vormen zouten met zowel zuren als basen en hebben enkele eigenschappen die kenmerkend zijn voor zowel organische zuren als amines. Natuurlijke α-aminozuren kunnen het polarisatievlak in verschillende mate naar rechts of links roteren, afhankelijk van de aard van de aminozuren en omgevingsfactoren, maar ze behoren allemaal tot de L-serie, dat wil zeggen, ze hebben dezelfde configuratie van het α-koolstofatoom en kunnen worden beschouwd als derivaten van L-alanine of respectievelijk L-glycerolaldehyde. De verscheidenheid aan eigenschappen en aard van de radicalen van verschillende aminozuren bepaalt de variëteit en specifieke eigenschappen van zowel individuele aminozuren als de eiwitmoleculen waarin ze zijn samengesteld. De chemische structuur en de belangrijkste eigenschappen van de natuurlijke aminokilot die in eiwithydrolysaten worden aangetroffen, staan ​​in de tabel. 1.

Tabel 1. Chemische structuur en fysicochemische eigenschappen van de meest voorkomende aminozuren in levende natuur
TitelRationele naamFormuleMoleculair gewichtSmelttemperatuurOplosbaarheid in gram per 100 g water bij t ° 25 °
L-Alanineα-aminopropionzuur89.09297 ° (met ontleding)16.51
L-Arginineα-amino-δ-guanidinovaleriaanzuur174.20238 ° (met ontleding)Gemakkelijk oplosbaar
L-aspergesγ-amide van α-aminosuccinic zuur132.12236 ° (met ontleding)3,11 (28 °)
L-asparaginezuurα-aminozuur133.10270 °0,50
L-Valineα-aminoisovaleriaans (α-amino-β-methylboterzuur) zuur117.15315 ° (met ontleding)8.85
L-histidineα-amino-β-imidazolylpropionzuur155.16277 ° (met ontleding)4.29
Glycine (glycocol)Aminoazijnzuur75.07290 ° (met ontleding)24,99
L-glutamineδ-amide-α-aminoglutaarzuur146.15185 °3,6 (18 °)
L-glutaminezuurα-aminoglutaarzuur147.13249 °0,843
L-isoleucineα-amino-β-methylvaleriaanzuur131.17284 ° (met ontleding)4.117
L-leucineα-aminoisocapronzuur131.17295 ° (met ontleding)2.19
L-Lysineα-, ε-diaminocapronzuur146.19224 ° (met ontbinding)Gemakkelijk oplosbaar
L-methionineα-amino-γ-methylthioboterzuur149.21283 ° (met ontleding)3.35
L-hydroxyprolineγ-hydroxypyrrolidine-α-carbonzuur131.13270 °36.11
L-prolinePyrrolidine-α-carbonzuur115.13222 °162.3
L-Serineα-amino-β-hydroxypropionzuur105.09228 ° (met ontleding)5.023
L-tyrosineα-amino-β-paraoxyfenylpropionzuur181.19344 ° (met ontbinding)0,045
L-Threonineα-amino-β-hydroxyboterzuur119.12253 ° (met ontleding)20,5
L-tryptofaanα-amino-β-indolylpropionzuur204.22282 ° (met ontleding)1.14
L-fenylalavineα-amino-β-fenylpropionzuur165.19284 °2.985
L-Cysteineα-amino-β-thiopropionzuur121.15178 °-
L-CystineDi-α-amino-β-thiopropionzuur240.29261 ° (met ontleding)0,011

Inhoud

Elektrochemische eigenschappen

Aminozuren in oplossingen hebben amfotere eigenschappen (zie Ampholytes) en dissociëren zowel volgens het type zuurdissociatie (waarbij een waterstofion wordt afgegeven en tegelijkertijd negatief wordt opgeladen), als volgens het type alkalische dissociatie (het toevoegen van een H-ion en het vrijgeven van een hydroxylion), terwijl een positief wordt verkregen in rekening brengen. In een zure omgeving wordt de alkalische dissociatie van aminokilot versterkt en worden zouten met zure anionen gevormd. In een alkalische omgeving gedragen aminozuren zich daarentegen als anionen en vormen ze zouten met basen. Er werd gevonden dat aminozuren in oplossingen bijna volledig dissociëren en de vorm hebben van amfotere (bipolaire) ionen, ook wel zwitterions of amphiions genoemd:

In een zure omgeving hecht een amfoteer ion een waterstofion, dat zuurdissociatie onderdrukt en verandert in een kation; in een alkalisch medium met toevoeging van een hydroxylion wordt de alkalische dissociatie onderdrukt en wordt het bipolaire ion een anion. Bij een bepaalde pH van het medium, die niet hetzelfde is voor verschillende aminozuren, wordt de mate van zuur- en alkalisch dissociatie voor een bepaalde aminokilot geëgaliseerd en beweegt in het elektrische veld van aminozuren niet naar de kathode of naar de anode. Deze pH-waarde wordt het iso-elektrische punt (pI) genoemd, wat lager is, hoe zuurder de eigenschappen worden uitgedrukt voor een bepaalde aminocyt en hoe hoger de basiseigenschappen worden uitgedrukt voor een aminozuur (zie. Iso-elektrisch punt). Met pI wordt de oplosbaarheid van het aminozuur minimaal, waardoor het gemakkelijker wordt om uit de oplossing neer te slaan.

Optische eigenschappen

Alle α-aminozuren, met uitzondering van glycine (zie), hebben een asymmetrisch koolstofatoom. Zo'n atoom is altijd het 2e of α-koolstofatoom, die alle vier bezet zijn door verschillende groepen. In dit geval zijn twee stereo-isomere vormen mogelijk, die spiegelbeelden van elkaar zijn en niet compatibel zijn met elkaar zoals de rechter- en linkerhand. Het diagram toont twee stereo-isomeren van het alanine-aminozuur in de vorm van een driedimensionaal beeld en de bijbehorende projectie op het vlak. De afbeelding aan de linkerkant wordt conventioneel beschouwd als de linkerconfiguratie (L), aan de rechterkant - de rechterconfiguratie (D). Dergelijke configuraties komen overeen met het linker- en rechtsdraaiende glycerine-aldehyde, dat als uitgangsverbinding wordt genomen bij het bepalen van de configuratie van de moleculen. Er werd aangetoond dat alle natuurlijke aminozuren verkregen uit eiwithydrolysaten, volgens de configuratie van het a-koolstofatoom, overeenkomen met de L-serie, dat wil zeggen dat ze kunnen worden beschouwd als derivaten van L-alanine, waarbij één waterstofatoom in de metaalgroep wordt vervangen door een complexere groep. De specifieke rotatie van het polarisatievlak van licht van individuele aminozuren hangt af van de eigenschappen van het hele molecuul als geheel, evenals van de pH van de oplossing, temperatuur en andere factoren..

Specifieke rotatie van de belangrijkste aminozuren, hun iso-elektrische punten en indicatoren van zuurdissociatieconstanten (pKen) worden weergegeven in de tabel. 2.

Tabel 2. Specifieke rotatie van het polarisatievlak, schijnbare zuurdissociatieconstanten en iso-elektrische punten van L-aminozuren bij t ° 25 °
AminozuurSpecifieke rotatieZure dissociatieconstantenIso-elektrisch punt pI
waterige oplossingin 5 n. zoutzuur oplossingpK1pK2pK3
Alanya+1,6+13,02,349.696.0
Arginine+21.8+48.12.189.0913,210.9
Asperges-7.4+37.82.028,805,4
Asparaginezuur+6.7+33.81,883,659.602,8
Valia+6.633.12,329.626.0
Histidine+59,8+18.31,785,978.977.6
Glycine2,349.606.0
Glutamine+9.2+46.52.179.135.7
Glutaminezuur+17.7+46.82.194.259.673.2
Isoleucine+16.3+51.82.269.625.9
Leucine-14,4+21.02,369.606.0
Lysine+19,7+37,92,208,9010.289.7
Methionine-14.9+34.62.289.215.7
Oxyproline-99,6-66,21,829.655.8
Proline-99,2-69,51,9910.606.3
Serie-7.9+15,92.219.155.7
Tyrosine-6.6-18.12,209.1110.075.7
Threonine-33,9-17.92.159.125,6
Tryptofaan-68.8+5.72,389.395.9
Fenylalanine-57.0-7.41,839.135.5
Cysteine-20,0+7.91,718.3310,785,0
CystineAminozuurclassificatie

De karakteristieke eigenschappen van individuele aminozuren worden bepaald door de zijketen, dat wil zeggen de radicaal die bij het a-koolstofatoom staat. Afhankelijk van de structuur van dit radicaal zijn aminozuren onderverdeeld in alifatisch (de meeste aminozuren horen erbij), aromatisch (fenylalanine en tyrosine), heterocyclisch (histidine en tryptofaan) en iminozuren (zie), waarin het stikstofatoom aan het α-koolstofatoom is gehecht, verbonden met de zijketen in een pyrrolidinering; proline en hydroxyproline behoren tot hen (zie. Proline).

Afhankelijk van het aantal carboxyl- en aminegroepen zijn aminozuren als volgt verdeeld.

Monoaminomonocarbonzuren bevatten één carboxyl- en één aminegroep; ze bevatten de meeste aminozuren (hun pI is ongeveer pH 6).

Monoaminodicarbon-aminozuren bevatten twee carboxyl- en één aminegroep. Asparaginezuur en glutaminezuur (zie) hebben licht zure eigenschappen.

Diaminomonocarbonzuren - arginine (zie), lysine (zie), histidine (zie) en ornithine - in een waterige oplossing dissociëren voornamelijk als basen.

De chemische samenstelling van de substituentgroepen onderscheidt: oxyaminozuren (bevatten een alcoholgroep) - serine en threonine (zie), zwavelhoudende aminozuren (bevatten zwavelatomen) - cysteïne, cystine (zie) en methionine (zie); amiden (zie) van dicarbonzuur-aminozuren - asparagine (zie) en glutamine (zie) en dergelijke Aminozuren met een koolwaterstofradicaal, bijvoorbeeld alanine, leucine, valine en andere, geven proteïnen hydrofobe eigenschappen; als het radicaal hydrofiele groepen bevat, zoals bijvoorbeeld in dicarbonzuren, geven ze het eiwit hydrofiliciteit.

Naast de reeds genoemde aminozuren (zie tabel en aanverwante artikelen), zijn er meer dan 100 aminozuren, waarvan er vele een belangrijke rol spelen in levende organismen, aangetroffen in menselijke, dierlijke, plantaardige en micro-organismen. Ornithine en citrulline (behoren tot diaminocarbonzuren) spelen dus een belangrijke rol bij de stofwisseling, met name bij de synthese van ureum bij dieren (zie Arginin, Urea). In organismen werden hogere analogen van glutaminezuur gevonden: α-aminoadipinezuur met 6 koolstofatomen en α-aminopimelzuur met 7 koolstofatomen. In de samenstelling van collageen en gelatine werd oxylysine gevonden:

met twee asymmetrische koolstofatomen. Van de alifatische monoaminomonocarbonzuur-aminozuren worden α-aminoboterzuur, norvaline (α-aminovaleriaanzuur) en norleucine (α-ampnocapronzuur) gevonden. De laatste twee zijn synthetisch verkregen maar komen niet voor in eiwitten. Homoserin (α-amino-γ-hydroxyboterzuur) is het hoogste analoog van serine. Dienovereenkomstig is α-amino-γ-thioboterzuur of homocysteïne een soortgelijk analoog van cysteïne. De laatste twee aminozuren samen met lanthionine:

deelnemen aan een uitwisseling van zwavelhoudende aminozuren 2,4-dioxyfenylalanine (DOPA) is een tussenproduct van een uitwisseling van fenylalanine (zie) en tyrosine (zie). Een aminozuur zoals 3,5-diiodotyrosine, een tussenproduct van de vorming van thyroxine, wordt gevormd uit tyrosine (zie). In de vrije toestand en in de samenstelling van sommige natuurlijke stoffen zijn er aminozuren gemethyleerd (zie Methylering) voor stikstof: methylglycine of sarcosine [CH2(NHCH3) COOH], evenals methylhistidine, methyltryptofaan, methyllysine. De laatste is onlangs ontdekt als onderdeel van nucleaire eiwitten - histonen (zie). Geacetyleerde derivaten van aminozuren, waaronder histonacetylisine, worden ook beschreven..

Naast a-aminozuren in de natuur, voornamelijk in de vrije vorm en als onderdeel van sommige biologisch belangrijke peptiden, zijn er aminozuren die een aminogroep bevatten bij andere koolstofatomen. Deze omvatten β-alanine (zie Alanine), γ-aminoboterzuur (zie Aminoboterzuur), dat een belangrijke rol speelt bij het functioneren van het zenuwstelsel, δ-aminolevulinezuur, dat een tussenproduct is bij de synthese van porfyrines. Taurine (H2N - CH2—CH2-ZO3H), gevormd in het lichaam tijdens de uitwisseling van cysteïne.

Aminozuren krijgen

Aminozuren worden op verschillende manieren verkregen, sommige zijn speciaal ontworpen voor de productie van bepaalde aminozuren. De meest gebruikelijke methoden voor de chemische synthese van aminozuren zijn de volgende.

1. Aminering van gehalogeneerde organische zuren. Het halogeenderivaat (meestal met broom gesubstitueerd zuur) wordt aangetast door ammoniak, waardoor het halogeen wordt vervangen door een aminogroep.

2. Het verkrijgen van aminozuren uit aldehyden door ze te behandelen met ammoniak en cyaanwaterstof of cyaniden. Het resultaat van deze behandeling is cyaanhydrine, dat verder wordt geamineerd tot aminonitril; verzeping van de laatste geeft een aminozuur.

3. Condensatie van aldehyden met glycinederivaten, gevolgd door reductie en hydrolyse.

Afzonderlijke aminozuren kunnen worden verkregen uit eiwithydrolysaten in de vorm van slecht oplosbare zouten of andere derivaten. Cystine en tyrosine slaan bijvoorbeeld gemakkelijk neer vanuit een elektrisch punt; diaminozuren neergeslagen in de vorm van zouten van fosfor-wolfraam, picric (lysine), flavianic (arginine) en andere zuren; dicarbonzuren slaan neer in de vorm van calcium- of bariumzouten, glutaminezuur komt vrij als aminozuren van hydrochloride in een zuur medium, asparaginezuur als koperzout, enzovoort. Voor preparatieve isolatie van een aantal aminozuren uit eiwithydrolysaten worden ook chromatografie- en elektroforesemethoden gebruikt. Voor industriële doeleinden worden veel aminozuren verkregen door microbiologische synthesemethoden, waardoor ze worden geïsoleerd van het kweekmedium van bepaalde bacteriestammen.

Bepaling van aminozuren

Als algemene reactie op aminozuren wordt meestal de kleurreactie met ninhydrine gebruikt (zie), die bij verhitting violetkleuring geeft van verschillende tinten met verschillende aminozuren. Folins reagens (1,2-naftochinon-4-sulfonzuur-natrium), deaminatie met salpeterigzuur met gasometrische bepaling van stikstof die door Van Slyke vrijkomt, worden ook gebruikt (zie Van Slyke-methoden)..

De bepaling van individuele aminozuren, evenals de aminozuursamenstelling van eiwitten en vrije aminozuren van bloed en andere lichaamsvloeistoffen en weefsels, wordt gewoonlijk uitgevoerd door middel van chromatografie op papier of op ionenuitwisselende harsen (zie Chromatografie) of elektroforese (zie). Deze methoden maken de kwalitatieve en kwantitatieve bepaling mogelijk van kleine hoeveelheden (fracties van een milligram) aminozuren met behulp van referentiemonsters van deze verbindingen als "getuigen" of standaarden. Meestal gebruiken ze automatische aminozuuranalysatoren (zie autoanalysatoren), die een volledige aminozuuranalyse uitvoeren van monsters die slechts een paar milligram van het aminozuur binnen een paar uur bevatten. Een nog snellere en gevoeliger methode voor het bepalen van aminozuren is gaschromatografie van hun vluchtige derivaten..

Aminozuren die met voedsel het lichaam van mens en dier binnenkomen, voornamelijk in de vorm van voedingseiwit, nemen een centrale plaats in bij het stikstofmetabolisme (zie) en zorgen voor de synthese in het lichaam van eigen eiwitten en nucleïnezuren, enzymen, vele co-enzymen, hormonen en andere biologisch belangrijke stoffen; in planten uit aminozuren worden alkaloïden gevormd (zie).

In het bloed van mensen en dieren wordt normaal gesproken een constant gehalte aan aminozuren in vrije vorm en in de samenstelling van kleine peptiden gehandhaafd. In een bloedplasma bevat de persoon gemiddeld 5-6 mg stikstof aan aminozuren (gewoonlijk aminostikstof genoemd) op 100 ml plasma (zie. Stikstofresidu). In rode bloedcellen is het gehalte aan aminostikstof 11 / 2-2 keer hoger, in de cellen van organen en weefsels zelfs nog hoger. Ongeveer 1 g aminozuren wordt per dag uitgescheiden met urine (tabel 3). Met overvloedige en onevenwichtige eiwitvoeding, met een verminderde functie van de nieren, lever en andere organen, evenals met enkele vergiftiging en erfelijke stofwisselingsstoornissen van aminozuren, neemt hun gehalte in het bloed toe (hyperaminoacidemie) en worden merkbare hoeveelheden aminozuren vrijgegeven in de urine. (zie Aminoaciduria).

Tabel 3. Het gehalte aan vrije aminozuren in bloedplasma en in menselijke urine
AminozuurBloedplasma (mg%)Urine in 24 uur (mg)
Aminozuren stikstof5.850-75
Alanya3.421-71
Arginine1,62-
Asparaginezuur0,03Actief transport van aminozuren

Een belangrijke rol bij de uitwisseling van aminozuren wordt gespeeld door het actieve transport van aminozuren tegen de concentratiegradiënt. Dit mechanisme houdt de concentratie van aminozuren in cellen op een hoger niveau dan hun concentratie in het bloed, en reguleert ook de opname van aminozuren uit de darm (tijdens de vertering van eiwitrijk voedsel) en hun omgekeerde opname uit de niertubuli na het filteren van urine in malpighische glomeruli. Actief transport van aminozuren wordt geassocieerd met de werking van specifieke eiwitfactoren (permeasen en translocases), die selectief aminozuren binden en hun actieve overdracht uitvoeren door de afbraak van energierijke verbindingen. De onderlinge concurrentie van één aminozuur onderling voor actieve overdracht en de afwezigheid ervan in andere aminozuren laat zien dat er verschillende systemen zijn voor actief transport van aminozuren voor individuele groepen aminozuren. Cystine, arginine, lysine en ornithine delen dus een gemeenschappelijk transportsysteem en concurreren met elkaar in dit proces. Een ander transportsysteem zorgt voor overdracht door de membranen van glycine, proline en oxyproline en tot slot lijkt het derde systeem gemeenschappelijk te zijn voor een grote groep andere aminozuren.

De rol van aminozuren in voeding

Mensen en dieren gebruiken stikstof in het metabolisme, dat afkomstig is van voedsel in de vorm van aminozuren, voornamelijk als onderdeel van eiwitten, sommige andere organische stikstofverbindingen en ammoniumzouten. Uit deze stikstof worden door middel van aminerings- en transaminatieprocessen (zie. Transaminatie) verschillende aminozuren in het lichaam gevormd. Sommige aminozuren kunnen niet worden gesynthetiseerd in het lichaam van het dier en om het leven te behouden, moeten deze aminozuren noodzakelijkerwijs het lichaam binnenkomen met voedsel. Dergelijke aminozuren worden essentieel genoemd. Essentiële aminozuren voor de mens: tryptofaan (zie), fenylalanine (zie), lysine (zie), threonine (zie), valine (zie), leucine (zie), methionine (zie) en isoleucine (zie).). De resterende aminozuren zijn geclassificeerd als uitwisselbaar, maar sommige zijn alleen voorwaardelijk uitwisselbaar. Tyrosine wordt dus alleen in het lichaam gevormd uit fenylalanine, en wanneer het laatste in onvoldoende hoeveelheden wordt ontvangen, kan het onmisbaar zijn. Evenzo kunnen cysteïne en cystine worden gevormd uit methionine, maar zijn nodig wanneer dit aminozuur een tekort heeft. Arginine wordt in het lichaam gesynthetiseerd, maar de synthesesnelheid kan onvoldoende zijn bij een verhoogde vraag (vooral bij de actieve groei van een jong lichaam). De behoefte aan essentiële aminozuren is onderzocht in studies naar stikstofbalans, eiwitgebrek, voedselinname en meer. Desalniettemin kan de behoefte daaraan niet nauwkeurig worden verklaard en kan deze slechts bij benadering worden geschat. In de tafel. 4 toont gegevens over aanbevolen en zeker voldoende hoeveelheden essentiële aminozuren voor mensen. De behoefte aan essentiële aminozuren neemt toe tijdens periodes van intensieve groei van het lichaam, met een verhoogde eiwitafbraak bij sommige ziekten.

Tabel 4. Aanbevolen en zeker voldoende voor mensen, de hoeveelheid essentiële aminozuren (g per dag)
AminozuurAanbevolen hoeveelheidZeker genoeg
L-Valia0.801,60
L-isoleucine0.701.40
L-leucine1.102,20
L-Lysine0.801,60
L-methionine1.102,20
L-Threonine0,501,00
L-tryptofaan0.250,50
L-Phenylalashga1.102,20

Het behoren van een aminozuur tot een uitwisselbaar of onmisbaar voor verschillende organismen is niet helemaal hetzelfde. Zo zijn bijvoorbeeld arginine en histidine, verwant aan essentiële aminozuren voor mensen, onmisbaar voor kippen en histidine ook voor ratten en muizen. Autotrofe organismen (zie), waaronder planten en veel bacteriën, kunnen alle noodzakelijke aminozuren synthetiseren. Een aantal bacteriën heeft echter de aanwezigheid van bepaalde aminozuren in het kweekmedium nodig. Bekende soorten of bacteriestammen die selectief bepaalde aminozuren nodig hebben. Dergelijke mutante stammen, waarvan de groei alleen wordt verzekerd wanneer een bepaald zuur aan het medium wordt toegevoegd, wordt auxotroof genoemd (zie auxotrofe micro-organismen). Auxotrofe stammen groeien op een medium dat in andere opzichten compleet is, in een verhouding die evenredig is met de hoeveelheid toegevoegd essentieel aminozuur, daarom worden ze soms gebruikt voor microbiologische bepaling van het gehalte van dit aminozuur in bepaalde biologische materialen, bijvoorbeeld de Guthrie-methode (zie).

Een gebrek aan voeding van een van de essentiële aminozuren leidt tot verminderde groei en algemene dystrofie, maar de afwezigheid van bepaalde aminozuren kan ook specifieke symptomen veroorzaken. Zo veroorzaakt een gebrek aan tryptofaan vaak pellag-achtige verschijnselen, aangezien nicotinezuur wordt gevormd uit tryptofaan in het lichaam (bij experimentele ratten met een gebrek aan tryptofaan, troebelheid van de cornea, cataract, haarverlies, bloedarmoede); een tekort aan methionine leidt tot schade aan de lever en nieren; gebrek aan valine veroorzaakt neurologische symptomen enzovoort.

Volledige voeding wordt geleverd met een uitgebalanceerd gehalte aan individuele aminozuren in voedsel. Een teveel aan bepaalde aminozuren is ook ongunstig. Overtollig tryptofaan leidt tot de ophoping van zijn metabole product, 3-hydroxyanthranilzuur, dat blaastumoren kan veroorzaken. Bij een onevenwichtig dieet kan een teveel aan bepaalde aminozuren de stofwisseling of het gebruik van andere aminozuren verstoren en een tekort aan deze aminozuren veroorzaken.

Aminozuur metabolisme

De meest voorkomende oorzaak van amnnoacidurie en hyperaminoacidemie is een nierziekte die gepaard gaat met een verminderde afgifte en omgekeerde opname van het aminozuur. Een aantal specifieke aandoeningen van het metabolisme van aminozuren wordt geassocieerd met erfelijke deficiëntie van bepaalde enzymen die betrokken zijn bij hun metabolisme..

Dus een zeldzame, maar lang bekende ziekte - alkaptonurie wordt veroorzaakt door een tekort in het lichaam van het enzym - homogentisinezuuroxidase (een van de producten van de intermediaire uitwisseling van tyrosine). Bij alkaptonurie wordt homogentisinezuur uitgescheiden in de urine en kleurt het, oxiderend in de lucht, zwart. Hoewel alkaptonurie is vastgesteld sinds de kindertijd, zijn klinische stoornissen gering en worden ze alleen verminderd tot een grotere gevoeligheid voor een bepaald type artropathie (ochronose). Een andere erfelijke aandoening van het metabolisme van aminozuren is fenylketonurie. Bij deze ziekte is er een tekort of afwezigheid van het fenylalanine-4-hydroxylase-enzym, waardoor de omzetting van fenylalanine in tyrosine wordt belemmerd; tyrosine, dat normaal gesproken geen essentieel aminozuur is, wordt onmisbaar bij patiënten met fenylketonurie, omdat het niet kan worden gevormd uit fenylalanine. Fenylketonurie wordt geassocieerd met ernstige klinische stoornissen, waarvan de belangrijkste een schending is van de ontwikkeling van de hersenen en als gevolg daarvan ernstige mentale retardatie, gemanifesteerd vanaf de vroege kinderjaren. De oorzaak van deze aandoeningen is de overmatige ophoping van fenylalanine in het bloed (hyperfenylalaninemie) en in de urine, met name de ophoping van de metabole producten, met name fenylpyruvinezuur (fenylketonurie), waar de naam van deze ziekte aan ontleent. Tegenwoordig wordt de ontwikkeling van neurologische aandoeningen veroorzaakt door fenylketonurie met succes verminderd door baby's een speciaal dieet te geven met een zeer laag fenylalaninegehalte. Enkele van de belangrijkste erfelijke aandoeningen van het aminozuurmetabolisme worden weergegeven in de tabel. 5.

Tabel 5. De belangrijkste erfelijke aandoeningen van het aminozuurmetabolisme
TitelEen enzym waarvan het tekort stofwisselingsstoornissen veroorzaaktOorzaak van metabole stoornisEnkele pathologische manifestaties
TyrosinemieN-hydroxyfenylpyruvinezuuroxidaseOnvermogen om p-hydroxyfenylpyruvinezuur om te zetten in homogentizinezuurErnstige schade aan de lever en de niertubuli, vaak dodelijk bij zuigelingen
HistidinemieHistidase (histidine-α-deaminase)Onvermogen om urokinezuur te vormen uit histidine. Hoge bloedspiegels en uitscheiding via de urine van histidine en imidazol-pyrodruivenzuurSpraakgebreken. Vaak een zekere mate van mentale retardatie
HomocystinurieCystathioninesynthetase (serinedehydratase)Onvermogen om cystathionine te vormen uit homocysteïne en serine. Verhoogde serumhomocystine en methionine en abnormale uitscheiding van homocystine in de urineMentale retardatie, afwijkingen van skeletontwikkeling, ectopische lens, arteriële en veneuze trombo-embolie
CystioninurieCystathionase (homoserinedehydratase)Onvermogen om cystathionine af te breken om cystine, α-ketobutyraat en ammoniak te vormen. Significante uitscheiding van cystathionine in de urine en het verhoogde gehalte in weefsels en serumSoms mentale retardatie en psychische stoornissen
Leucinosis (ahornstroopziekte)Vertakte koolstofketen Decarboxylase (Decarboxylase)Overtreding van de decarboxylering van ketozuren (α-keto-isovalerianic, α-keto-β-methylvalerianic en α-ketoisocaproic), producten van de deaminatie van de aminozuren valine, isoleucine en leucine, en de uitscheiding van deze ketozuren en de overeenkomstige aminozuren met urineDe karakteristieke geur van urine, die doet denken aan ahornsiroop. Een progressieve neurologische aandoening met ernstige hersendegeneratie, die meestal kort na de geboorte begint en dodelijk binnen enkele weken of maanden eindigt. In mildere gevallen, intermitterende aanvallen van toxische encefalopathie en uitscheiding van de genoemde ketozuren en aminozuren in de urine
Een type struma-cretinismeJodothyrosindeiodinaseOvertreding van de deodering van mono- en diiodotyrosine bij de synthese van schildklierhormoonEen sterke toename van de schildklier, vergezeld van ernstige hypothyreoïdie
HypervalinemieValintransaminaseOvertreding van de transaminatie van valine; hoge bloedspiegels en uitscheiding in de urineOntwikkelingsstoornissen en mentale retardatie
Izovalerianova AcidemiaIsovaleryl-co-enzym A-dehydrogenaseVerhoogde hoeveelheden isovaleriaanzuur (een product van valinedeaminatie) in bloed en urineTerugkerende aanvallen van acidose en coma
HyperprolinemieProline-oxidaseVerhoogde serumspiegels en uitscheiding van proline via de urine als gevolg van verminderde omzetting in Δ1-pyrrolidine 5-carboxylaatIn sommige gevallen verminderde nierfunctie en mentale retardatie
OxyprolineHydroxyproline-oxidaseOvertreding van de omzetting van oxyproline in Δ1-pyrrolidine-3-hydroxy-5-carboxylaat en verhoogde serum- en urinaire hydroxyproline-spiegelsErnstige mentale retardatie

Een speciale plaats wordt ingenomen door sterk tot expressie gebrachte aminozuuracidurie (zie) als gevolg van een schending van het transport van aminozuren en bijgevolg hun opname uit de niertubuli en darmen. Dergelijke aandoeningen omvatten cystinurie, gediagnosticeerd door uitscheiding van cystine in de urine en de afzetting ervan in de vorm van stenen en sedimenten in de urinewegen. Cystinurie wordt zelfs geassocieerd met een schending van het algemene systeem van actief transport van vier aminozuren - lysine, arginine, ornithine en cystine. Bij cystinurie komt gemiddeld meer dan 4 g van deze aminozuren per dag vrij, waarvan cystine slechts ongeveer 0,75 g voor zijn rekening neemt, maar het is cystine dat door zijn lage oplosbaarheid neerslaat en steenafzettingen veroorzaakt. Overtreding van een ander actief transportsysteem dat vaak voorkomt bij glycine, proline en oxyproline, leidt tot een verhoogde uitscheiding van deze drie aminozuren in de urine (zonder tekenen van klinische achteruitgang). Ten slotte wordt een schending van nog een ander veel voorkomend aminozuurtransportsysteem, dat een grote groep van alle andere aminozuren lijkt te bevatten, de Hartnup-ziekte genoemd, geassocieerd met diverse klinische manifestaties die niet hetzelfde zijn in verschillende gevallen van de ziekte.

Het gebruik van aminozuren

Aminozuren worden veel gebruikt in de geneeskunde en op andere gebieden. Verschillende sets van aminozuren en eiwithydrolysaten verrijkt met individuele aminozuren worden gebruikt voor parenterale voeding bij operaties, darmziekten en malabsorptie. Sommige aminozuren hebben een specifiek therapeutisch effect bij verschillende aandoeningen. Dus methionine wordt gebruikt voor obesitas van de lever, cirrose en dergelijke; glutamine- en γ-aminoboterzuur geven een goed effect bij sommige ziekten van het centrale zenuwstelsel (epilepsie, reactieve toestanden, enzovoort); histidine wordt soms gebruikt voor de behandeling van patiënten met hepatitis, maagzweer en twaalfvingerige darmzweer.

Aminozuren worden ook gebruikt als voedseladditieven. De belangrijkste zijn de toevoegingen van lysine, tryptofaan en methionine aan voedingsmiddelen die een tekort hebben aan het gehalte aan deze aminozuren. De toevoeging van glutamine aan jou en zijn zouten aan een aantal producten geeft ze een aangename vleessmaak, die vaak wordt gebruikt bij het koken. Naast menselijke voeding en het gebruik van aminozuren in de voedingsindustrie, worden ze gebruikt om dieren te voeren, kweekmedia in de microbiologische industrie te bereiden en als reagentia.

Histochemische methoden voor het detecteren van aminozuren in weefsels

De detectie van aminozuren in weefsels is voornamelijk gebaseerd op de detectie van aminogroepen (NH2-), carboxyl (COOH—), sulfhydryl (SH-) en disulfide (SS-) groepen. Er zijn methoden ontwikkeld voor het identificeren van individuele aminozuren (tyrosine, tryptofaan, histidine, arginine). Identificatie van aminozuren wordt ook uitgevoerd door bepaalde groepen te blokkeren. Houd er rekening mee dat een histochemist meestal te maken heeft met een gedenatureerd eiwit, dus de resultaten van histochemische methoden zijn niet altijd vergelijkbaar met biochemische.

Om SH- en SS-groepen te identificeren, wordt de beste reactie overwogen met 2,2'-dioxi-6,6′-dinaftyldisulfide (DDD), gebaseerd op de vorming van naftyldisulfide, gebonden aan een eiwit dat SH-groepen bevat. Om kleuring te ontwikkelen, wordt het medicijn behandeld met een diazoniumzout (sterk blauw B of sterk zwart K), dat in combinatie met naftyldisulfide een azokleurstof vormt die de lokalisatieplaatsen van SH- en SS-groepen in weefsels kleurt in roze tot blauwviolette tinten. De methode maakt kwantitatieve vergelijkingen mogelijk. Het weefsel zit vast in de vloeistof van Carnoy, Buena, in formaline. De beste resultaten worden verkregen door 24-uurs fixatie in een 1% -oplossing van trichloorazijnzuur met 80% alcohol, gevolgd door wassen in een reeks alcoholen met toenemende concentratie (80, 90, 96%), waarna wordt gedehydrateerd en gevuld met paraffine. De volgende reagentia zijn vereist voor de reactie: DDD, diazoniumzout, 0,1 M veronal-acetaatbufferoplossing (pH 8,5), 0,1 M fosfaatbufferoplossing (pH 7,4), ethylalcohol, zwavelether.

α-aminozuren worden gedetecteerd met Schiff-ninhydrine-reagens. De methode is gebaseerd op de interactie van ninhydrine met aminogroepen (NH 2 -); het resulterende aldehyde wordt gedetecteerd door het Schiff-reagens. Het materiaal is gefixeerd in formaline, watervrije alcohol, Zencker-vloeistof, is paraffine. Benodigde reagentia: ninhydrine, Schiff's reagens, ethylalcohol. Weefsels die α-aminogroepen bevatten, zijn geverfd in roze-frambozentinten. De specificiteit van de reactie is echter controversieel, omdat niet alleen α-aminozuren, maar ook andere alifatische amines oxidatie met ninhydrine kunnen ondergaan.

Tyrosine, tryptofaan en histidine worden gedetecteerd volgens de tetrazonium-methode. De diazoniumzouten in het alkalische medium hebben de vorm van diazoniumhydroxiden die de genoemde aminozuren verbinden. Om de kleurkleuring te verbeteren, worden secties behandeld met β-naftol of H-zuur. Fixatie met formaline, Carnoy-vloeistof. Noodzakelijke reagentia: getetrazotiseerd benzidine of beter duurzame blauwe B, 0,1 M veronalacetaatbufferoplossing (pH 9,2); 0,1 n HCl, H-zuur of β-naftol. Secties zijn violetblauw of bruin gekleurd, afhankelijk van het reagens. Bij het evalueren van de resultaten moet men rekening houden met de mogelijkheid van toevoeging van fenol en aromatische amines aan het diazoniumhydroxide. Controlereacties worden gebruikt om aminozuren te differentiëren..

Van aanvullende materialen

Bij het schrijven van de sequentie van aminozuurresiduen in een polypeptideketen, stelden de Internationale Unie voor Theoretische en Toegepaste Chemie en de Internationale Biochemische Unie voor om verkorte aminozuurnamen te gebruiken, meestal bestaande uit de eerste drie letters van de volledige naam van het overeenkomstige aminozuur (zie tabel). Het gebruik van het geïnternationaliseerde gelatiniseerde standaardsysteem van symbolen en afkortingen biedt grote voordelen wat betreft het verzamelen, verwerken en ophalen van wetenschappelijke informatie, het elimineren van fouten bij het vertalen van teksten uit vreemde talen en dergelijke. De uniforme verkorte namen van chemische verbindingen, inclusief aminozuren, zijn vooral belangrijk, niet alleen internationaal, maar ook voor gebruik binnen de USSR, waar wetenschappelijke literatuur wordt gepubliceerd in tientallen talen die verschillen in alfabetische, vocabulaire en speciale termen en hun afkortingen.

De verkorte aanduidingen van vrije aminozuren mogen niet worden gebruikt in de tekst van werken, dit is alleen toegestaan ​​in tabellen, lijsten, schema's.

Waar de sequentie van aminozuurresiduen in de peptideketen bekend is, worden de symbolen van de residuen op volgorde geschreven en verbonden met koppeltekens; de ketting of een deel van de keten waar de volgorde van de verbinding van aminozuurresiduen onbekend is, is tussen haakjes ingesloten en de symbolen van aminozuurresiduen worden gescheiden door komma's. Bij het schrijven van lineaire peptiden of eiwitten wordt het symbool van een aminozuur dat een vrije aminogroep draagt ​​aan de linkerkant van de vastgestelde sequentie geplaatst (d.w.z. aan het N-uiteinde), en het symbool van het aminozuurresidu dat een vrije carboxylgroep draagt, wordt aan de rechterkant geplaatst (aan het C-uiteinde). De polypeptideketen wordt bij voorkeur horizontaal afgebeeld in plaats van verticaal gerangschikte sequentie. De aminozuursymbolen geven de natuurlijke (L-) vormen aan, hun antipoden - het symbool D-, dat direct voor het aminozuursymbool wordt geplaatst, zonder het te scheiden met een koppelteken (bijvoorbeeld Lei-D-Phen-Gly).

Symbolen van aminozuren die minder vaak voorkomen bij dieren in het wild, worden specifiek vermeld in elke publicatie. Het wordt aanbevolen om alleen de volgende principes in acht te nemen, bijvoorbeeld hydroxyaminozuren (hydroxyaminozuren): hydroxylysine (oxylysine) - Hyl (Oli) enzovoort; allo-aminozuren: allo-iso leucine - aile (aIle), allo-oxylysine - aHyl (aOli); noraminezuren: norvaline - Nva (Nva), norleucine - Nle (Nle), enz..

Tafel. Afgekorte spelling van de symbolen van aminozuren die het meest voorkomen bij dieren in het wild

De volledige naam van het aminozuur

Symbolen overgenomen in Russische wetenschappelijke tijdschriften